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  1. Artikel: Preparation and biological evaluation of radio conjugated cephradine complex for infection imaging.

    Zahoor, Rizwana / Munawar, Aisha / Abbas, Kiran / Shahid, Abubaker / Afza Gardner, Qurratulann / Ullah Khan, Irfan

    Pakistan journal of pharmaceutical sciences

    2023  Band 36, Heft 1, Seite(n) 181–189

    Abstract: Antimicrobial resistance is a major challenge in the field and threat to human life. Many patients are suffering from cancer, infection and other diseases simultaneously. Therefore, early detection of infection can lead to treatment of these patients ... ...

    Abstract Antimicrobial resistance is a major challenge in the field and threat to human life. Many patients are suffering from cancer, infection and other diseases simultaneously. Therefore, early detection of infection can lead to treatment of these patients with an appropriate antibiotic. Hence, the development of a specific imaging molecule can increase the speed of infection analysis and thereby application of proper antibiotic. The present work involves the optimization of labelling conditions for an antibiotic of cephalosporin family, cephradine with technetium-99m (
    Mesh-Begriff(e) Animals ; Humans ; Cephradine ; Staphylococcus aureus ; Anti-Bacterial Agents/pharmacology ; Anti-Bacterial Agents/chemistry ; Technetium/chemistry ; Cephalosporins
    Chemische Substanzen Cephradine (F1BC02I72W) ; Anti-Bacterial Agents ; Technetium (7440-26-8) ; Cephalosporins
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2023-03-27
    Erscheinungsland Pakistan
    Dokumenttyp Journal Article
    ZDB-ID 885131-1
    ISSN 1011-601X
    ISSN 1011-601X
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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  2. Artikel ; Online: Corrigendum to "Designing structural-motifs for the preparation of acylated proinsulin and their regiospecific conversion into insulin modified at Lys

    Ahmad, Munir / Afza Gardner, QurratulAnn / Rashid, Naeem / Akhtar, Muhammad

    Bioorganic chemistry

    2017  Band 74, Seite(n) 284

    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2017-10
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Published Erratum
    ZDB-ID 120080-x
    ISSN 1090-2120 ; 0045-2068
    ISSN (online) 1090-2120
    ISSN 0045-2068
    DOI 10.1016/j.bioorg.2017.09.010
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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  3. Artikel: First cloning and characterization of aspartate aminotransferase from river buffalo (Bubalus bubalis)

    Shahid Nadeem, Muhammad / Rashid, Naeem / Iqbal, Muzaffar / Afza Gardner, Qurra-tul-Ann / Akhtar, Muhammad

    Biológia. 2011 Dec., v. 66, no. 6

    2011  

    Abstract: Aspartate aminotransferase catalyzes the transfer of an amino group from L-aspartate to α-oxoglutarate. We have purified cytosolic isozyme, to apparent homogeneity, from the heart of river buffalo. In order to clone the enzyme total RNA was isolated and ... ...

    Abstract Aspartate aminotransferase catalyzes the transfer of an amino group from L-aspartate to α-oxoglutarate. We have purified cytosolic isozyme, to apparent homogeneity, from the heart of river buffalo. In order to clone the enzyme total RNA was isolated and the cDNA encoding complete polypeptide of 413 amino acids was amplified by reverse transcriptase polymerase chain reaction. The cDNA and the deduced amino acid sequence exhibited 98.2% and 99.5% identities, respectively, with that of cow. The cDNA was overexpressed in Escherichia coli and the gene product was obtained in enzymologically active form. The recombinant enzyme was about 40% of the total cell proteins. The purified recombinant enzyme displayed specific activity, Km, temperature and pH stability values similar to that of the native enzyme. Edman degradation and electrospray ionization mass spectra showed that the recombinant enzyme consisted of three species having N-terminal sequences of MAPPSIF, APPSIF and PPSIF, although the second one was the predominant species. Conditions are also described, which in the mass spectral analysis give either the three species corresponding to the apo- or the holo-enzyme; the latter retaining pyridoxal phosphate bound to the protein. To our knowledge this is the first report on sequence determination, cloning and characterization of aspartate aminotransferase from river buffalo.
    Schlagwörter Escherichia coli ; RNA ; amino acid sequences ; amino acids ; aspartate transaminase ; buffaloes ; complementary DNA ; cows ; gene overexpression ; genes ; ionization ; isozymes ; pH ; polypeptides ; proteins ; pyridoxal phosphate ; reverse transcriptase polymerase chain reaction ; sequence analysis ; spectral analysis ; temperature
    Sprache Englisch
    Erscheinungsverlauf 2011-12
    Umfang p. 1202-1210.
    Erscheinungsort Springer-Verlag
    Dokumenttyp Artikel
    ZDB-ID 419136-5
    ISSN 1336-9563 ; 0006-3088 ; 1335-6372 ; 1335-6380
    ISSN (online) 1336-9563
    ISSN 0006-3088 ; 1335-6372 ; 1335-6380
    DOI 10.2478/s11756-011-0125-z
    Datenquelle NAL Katalog (AGRICOLA)

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