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  1. Artikel ; Online: Protocol for a semi-quantitative approach to identify protein S-palmitoylation in cultured cells by acyl biotin exchange assay.

    Leishman, Stuart / Aljadeed, Najd M / Anand, Paras K

    STAR protocols

    2024  Band 5, Heft 2, Seite(n) 103054

    Abstract: Palmitoylation is a post-translational lipid modification in which palmitic acid is conjugated predominantly to cysteine residues of target proteins, allowing them to tether to cell membranes. Here, we describe a protocol to perform a stepwise acyl ... ...

    Abstract Palmitoylation is a post-translational lipid modification in which palmitic acid is conjugated predominantly to cysteine residues of target proteins, allowing them to tether to cell membranes. Here, we describe a protocol to perform a stepwise acyl biotin exchange assay to identify protein S-palmitoylation. We describe steps for initial blocking of free thiols in protein lysates, subsequent replacement of thioester-linked palmitate groups with a biotin tag for affinity enrichment, and identification of palmitoylated proteins by SDS-PAGE. For complete details on the use and execution of this protocol, please refer to Leishman et al.
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2024-05-04
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Journal Article
    ISSN 2666-1667
    ISSN (online) 2666-1667
    DOI 10.1016/j.xpro.2024.103054
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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  2. Artikel ; Online: The NLRP3 inflammasome: regulation by metabolic signals.

    Olona, Antoni / Leishman, Stuart / Anand, Paras K

    Trends in immunology

    2022  Band 43, Heft 12, Seite(n) 978–989

    Abstract: Macrophages undergo profound metabolic reprogramming upon sensing infectious and sterile stimuli. This metabolic shift supports and regulates essential innate immune functions, including activation of the NLRP3 inflammasome. Within distinct metabolic ... ...

    Abstract Macrophages undergo profound metabolic reprogramming upon sensing infectious and sterile stimuli. This metabolic shift supports and regulates essential innate immune functions, including activation of the NLRP3 inflammasome. Within distinct metabolic networks, key enzymes play pivotal roles to control flux restraining detrimental inflammasome signaling. However, depending on the metabolic cues, specific enzymes and metabolites result in inflammasome activation outcomes which contrast other metabolic steps in the pathway. We posit that understanding which metabolic steps commit to discrete inflammasome fates will broaden our understanding of metabolic checkpoints to maintain homeostasis and offer better therapeutic options in human disease.
    Mesh-Begriff(e) Humans ; Inflammasomes/metabolism ; NLR Family, Pyrin Domain-Containing 3 Protein/metabolism ; Macrophages ; Signal Transduction ; Metabolic Networks and Pathways
    Chemische Substanzen Inflammasomes ; NLR Family, Pyrin Domain-Containing 3 Protein
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2022-11-09
    Erscheinungsland England
    Dokumenttyp Journal Article ; Review
    ZDB-ID 2036831-8
    ISSN 1471-4981 ; 1471-4906
    ISSN (online) 1471-4981
    ISSN 1471-4906
    DOI 10.1016/j.it.2022.10.003
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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  3. Artikel ; Online: NLRP3 Inflammasome Priming and Activation Are Regulated by a Phosphatidylinositol-Dependent Mechanism.

    Hamilton, Claire / Olona, Antoni / Leishman, Stuart / MacDonald-Ramsahai, Kelly / Cockcroft, Shamshad / Larrouy-Maumus, Gerald / Anand, Paras K

    ImmunoHorizons

    2022  Band 6, Heft 8, Seite(n) 642–659

    Abstract: Imbalance in lipid homeostasis is associated with discrepancies in immune signaling and is tightly linked to metabolic disorders. The diverse ways in which lipids impact immune signaling, however, remain ambiguous. The phospholipid phosphatidylinositol ( ... ...

    Abstract Imbalance in lipid homeostasis is associated with discrepancies in immune signaling and is tightly linked to metabolic disorders. The diverse ways in which lipids impact immune signaling, however, remain ambiguous. The phospholipid phosphatidylinositol (PI), which is implicated in numerous immune disorders, is chiefly defined by its phosphorylation status. By contrast, the significance of the two fatty acid chains attached to the PI remains unknown. In this study, by using a mass spectrometry-based assay, we demonstrate a role for PI acyl group chains in regulating both the priming and activation steps of the NOD-like receptor family pyrin domain-containing 3 (NLRP3) inflammasome in mouse macrophages. In response to NLRP3 stimuli, cells deficient in ABC transporter ATP Binding Cassette Subfamily B Member 1 (ABCB1), which effluxes lipid derivatives, revealed defective inflammasome activation. Mechanistically,
    Mesh-Begriff(e) Adaptor Proteins, Signal Transducing ; Animals ; Inflammasomes/metabolism ; Macrophages ; Mice ; NLR Family, Pyrin Domain-Containing 3 Protein/metabolism ; Phosphatidylinositols/metabolism ; Signal Transduction
    Chemische Substanzen Adaptor Proteins, Signal Transducing ; Inflammasomes ; NLR Family, Pyrin Domain-Containing 3 Protein ; Nlrp3 protein, mouse ; Phosphatidylinositols
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2022-08-29
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Journal Article ; Research Support, Non-U.S. Gov't
    ISSN 2573-7732
    ISSN (online) 2573-7732
    DOI 10.4049/immunohorizons.2200058
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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