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  1. Artikel: Designing Efficient Enzymes: Eight Predicted Mutations Convert a Hydroxynitrile Lyase into an Efficient Esterase.

    Casadevall, Guillem / Pierce, Colin / Guan, Bo / Iglesias-Fernandez, Javier / Lim, Huey-Yee / Greenberg, Lauren R / Walsh, Meghan E / Shi, Ke / Gordon, Wendy / Aihara, Hideki / Evans, Robert L / Kazlauskas, Romas / Osuna, Sílvia

    bioRxiv : the preprint server for biology

    2023  

    Abstract: Hydroxynitrile lyase from rubber tree ( ...

    Abstract Hydroxynitrile lyase from rubber tree (
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2023-08-24
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Preprint
    DOI 10.1101/2023.08.23.554512
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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  2. Artikel ; Online: Comparison of Five Protein Engineering Strategies for Stabilizing an α/β-Hydrolase.

    Jones, Bryan J / Lim, Huey Yee / Huang, Jun / Kazlauskas, Romas J

    Biochemistry

    2017  Band 56, Heft 50, Seite(n) 6521–6532

    Abstract: A review of the previous stabilization of α/β-hydrolase fold enzymes revealed many different strategies, but no comparison of strategies on the same enzyme. For this reason, we compared five strategies to identify stabilizing mutations in a model α/β- ... ...

    Abstract A review of the previous stabilization of α/β-hydrolase fold enzymes revealed many different strategies, but no comparison of strategies on the same enzyme. For this reason, we compared five strategies to identify stabilizing mutations in a model α/β-hydrolase fold enzyme, salicylic acid binding protein 2, to reversible denaturation by urea and to irreversible denaturation by heat. The five strategies included one location agnostic approach (random mutagenesis using error-prone polymerase chain reaction), two structure-based approaches [computational design (Rosetta, FoldX) and mutation of flexible regions], and two sequence-based approaches (addition of proline at locations where a more stable homologue has proline and mutation to consensus). All strategies identified stabilizing mutations, but the best balance of success rate, degree of stabilization, and ease of implementation was mutation to consensus. A web-based automated program that predicts substitutions needed to mutate to consensus is available at http://kazlab.umn.edu .
    Mesh-Begriff(e) Amino Acid Sequence ; Base Sequence ; Crystallography, X-Ray ; Enzyme Stability/physiology ; Hydrolases/chemistry ; Models, Molecular ; Mutagenesis ; Mutation ; Point Mutation ; Protein Engineering/methods ; Proteins/genetics ; Proteins/metabolism
    Chemische Substanzen Proteins ; Hydrolases (EC 3.-)
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2017-11-14
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Comparative Study ; Journal Article
    ZDB-ID 1108-3
    ISSN 1520-4995 ; 0006-2960
    ISSN (online) 1520-4995
    ISSN 0006-2960
    DOI 10.1021/acs.biochem.7b00571
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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  3. Artikel: Comparison of Five Protein Engineering Strategies for Stabilizing an α/β-Hydrolase

    Jones, Bryan J / Lim, Huey Yee / Huang, Jun / Kazlauskas, Romas J

    Biochemistry. 2017 Dec. 19, v. 56, no. 50

    2017  

    Abstract: A review of the previous stabilization of α/β-hydrolase fold enzymes revealed many different strategies, but no comparison of strategies on the same enzyme. For this reason, we compared five strategies to identify stabilizing mutations in a model α/β- ... ...

    Abstract A review of the previous stabilization of α/β-hydrolase fold enzymes revealed many different strategies, but no comparison of strategies on the same enzyme. For this reason, we compared five strategies to identify stabilizing mutations in a model α/β-hydrolase fold enzyme, salicylic acid binding protein 2, to reversible denaturation by urea and to irreversible denaturation by heat. The five strategies included one location agnostic approach (random mutagenesis using error-prone polymerase chain reaction), two structure-based approaches [computational design (Rosetta, FoldX) and mutation of flexible regions], and two sequence-based approaches (addition of proline at locations where a more stable homologue has proline and mutation to consensus). All strategies identified stabilizing mutations, but the best balance of success rate, degree of stabilization, and ease of implementation was mutation to consensus. A web-based automated program that predicts substitutions needed to mutate to consensus is available at http://kazlab.umn.edu.
    Schlagwörter Internet ; automation ; binding proteins ; denaturation ; heat ; models ; mutagenesis ; polymerase chain reaction ; proline ; protein engineering ; salicylic acid ; urea
    Sprache Englisch
    Erscheinungsverlauf 2017-1219
    Umfang p. 6521-6532.
    Erscheinungsort American Chemical Society
    Dokumenttyp Artikel
    ZDB-ID 1108-3
    ISSN 1520-4995 ; 0006-2960
    ISSN (online) 1520-4995
    ISSN 0006-2960
    DOI 10.1021/acs.biochem.7b00571
    Datenquelle NAL Katalog (AGRICOLA)

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