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  1. Artikel ; Online: Short prokaryotic Argonaute system repurposed as a nucleic acid detection tool.

    Potocnik, Ana / Swarts, Daan C

    Clinical and translational medicine

    2022  Band 12, Heft 9, Seite(n) e1059

    Mesh-Begriff(e) Argonaute Proteins/genetics ; Argonaute Proteins/metabolism ; Nucleic Acids ; Prokaryotic Cells/metabolism
    Chemische Substanzen Argonaute Proteins ; Nucleic Acids
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2022-09-26
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Journal Article ; Research Support, Non-U.S. Gov't ; Comment
    ZDB-ID 2697013-2
    ISSN 2001-1326 ; 2001-1326
    ISSN (online) 2001-1326
    ISSN 2001-1326
    DOI 10.1002/ctm2.1059
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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  2. Artikel ; Online: Short prokaryotic Argonaute system repurposed as a nucleic acid detection tool

    Potocnik, Ana / Swarts, Daan C.

    Clinical and Translational Medicine

    2022  Band 12, Heft 9

    Schlagwörter Life Science
    Sprache Englisch
    Erscheinungsland nl
    Dokumenttyp Artikel ; Online
    ZDB-ID 2697013-2
    ISSN 2001-1326
    ISSN 2001-1326
    Datenquelle BASE - Bielefeld Academic Search Engine (Lebenswissenschaftliche Auswahl)

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  3. Buch ; Online: Argonaute-based nucleic acid detection system

    Swarts, Daniël Christianus / Koopal, Balwina / Potocnik, Ana

    2023  

    Abstract: The invention relates to a detection system for a target nucleic acid molecule that is based on a short Argonaute protein in combination with a TIR-APAZ or SIR2-APAZ protein, and the conversion of a nicotinamide adenine dinucleotide (NAD). The invention ... ...

    Abstract The invention relates to a detection system for a target nucleic acid molecule that is based on a short Argonaute protein in combination with a TIR-APAZ or SIR2-APAZ protein, and the conversion of a nicotinamide adenine dinucleotide (NAD). The invention further relates to methods of detecting a specific nucleic acid molecule in a sample comprising said detection system.
    Schlagwörter Life Science
    Sprache Englisch
    Erscheinungsland nl
    Dokumenttyp Buch ; Online
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  4. Artikel ; Online: Target DNA-dependent activation mechanism of the prokaryotic immune system SPARTA.

    Finocchio, Giada / Koopal, Balwina / Potocnik, Ana / Heijstek, Clint / Westphal, Adrie H / Jinek, Martin / Swarts, Daan C

    Nucleic acids research

    2024  Band 52, Heft 4, Seite(n) 2012–2029

    Abstract: In both prokaryotic and eukaryotic innate immune systems, TIR domains function as NADases that degrade the key metabolite NAD+ or generate signaling molecules. Catalytic activation of TIR domains requires oligomerization, but how this is achieved varies ... ...

    Abstract In both prokaryotic and eukaryotic innate immune systems, TIR domains function as NADases that degrade the key metabolite NAD+ or generate signaling molecules. Catalytic activation of TIR domains requires oligomerization, but how this is achieved varies in distinct immune systems. In the Short prokaryotic Argonaute (pAgo)/TIR-APAZ (SPARTA) immune system, TIR NADase activity is triggered upon guide RNA-mediated recognition of invading DNA by an unknown mechanism. Here, we describe cryo-EM structures of SPARTA in the inactive monomeric and target DNA-activated tetrameric states. The monomeric SPARTA structure reveals that in the absence of target DNA, a C-terminal tail of TIR-APAZ occupies the nucleic acid binding cleft formed by the pAgo and TIR-APAZ subunits, inhibiting SPARTA activation. In the active tetrameric SPARTA complex, guide RNA-mediated target DNA binding displaces the C-terminal tail and induces conformational changes in pAgo that facilitate SPARTA-SPARTA dimerization. Concurrent release and rotation of one TIR domain allow it to form a composite NADase catalytic site with the other TIR domain within the dimer, and generate a self-complementary interface that mediates cooperative tetramerization. Combined, this study provides critical insights into the structural architecture of SPARTA and the molecular mechanism underlying target DNA-dependent oligomerization and catalytic activation.
    Mesh-Begriff(e) Immune System ; NAD+ Nucleosidase ; Prokaryotic Cells/immunology ; RNA, Guide, CRISPR-Cas Systems ; Signal Transduction ; Eukaryota/immunology ; Immunity, Innate
    Chemische Substanzen NAD+ Nucleosidase (EC 3.2.2.5) ; RNA, Guide, CRISPR-Cas Systems
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2024-01-15
    Erscheinungsland England
    Dokumenttyp Journal Article
    ZDB-ID 186809-3
    ISSN 1362-4962 ; 1362-4954 ; 0301-5610 ; 0305-1048
    ISSN (online) 1362-4962 ; 1362-4954
    ISSN 0301-5610 ; 0305-1048
    DOI 10.1093/nar/gkad1248
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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    Verfügbar in ZB MED Köln/Königswinter

    Zs.A 1067: Hefte anzeigen Standort:
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    Jg. 1995 - 2021: Lesesall (1.OG)
    ab Jg. 2022: Lesesaal (EG)

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  5. Artikel ; Online: Target DNA-dependent activation mechanism of the prokaryotic immune system SPARTA

    Finocchio, Giada / Koopal, Balwina / Potocnik, Ana / Heijstek, Clint / Westphal, Adrie H. / Jinek, Martin / Swarts, Daan C.

    Nucleic acids research

    2024  Band 52, Heft 4

    Abstract: In both prokaryotic and eukaryotic innate immune systems, TIR domains function as NADases that degrade the key metabolite NAD+ or generate signaling molecules. Catalytic activation of TIR domains requires oligomerization, but how this is achieved varies ... ...

    Abstract In both prokaryotic and eukaryotic innate immune systems, TIR domains function as NADases that degrade the key metabolite NAD+ or generate signaling molecules. Catalytic activation of TIR domains requires oligomerization, but how this is achieved varies in distinct immune systems. In the Short prokaryotic Argonaute (pAgo)/TIR-APAZ (SPARTA) immune system, TIR NADase activity is triggered upon guide RNA-mediated recognition of invading DNA by an unknown mechanism. Here, we describe cryo-EM structures of SPARTA in the inactive monomeric and target DNA-activated tetrameric states. The monomeric SPARTA structure reveals that in the absence of target DNA, a C-terminal tail of TIR-APAZ occupies the nucleic acid binding cleft formed by the pAgo and TIR-APAZ subunits, inhibiting SPARTA activation. In the active tetrameric SPARTA complex, guide RNA-mediated target DNA binding displaces the C-terminal tail and induces conformational changes in pAgo that facilitate SPARTA-SPARTA dimerization. Concurrent release and rotation of one TIR domain allow it to form a composite NADase catalytic site with the other TIR domain within the dimer, and generate a self-complementary interface that mediates cooperative tetramerization. Combined, this study provides critical insights into the structural architecture of SPARTA and the molecular mechanism underlying target DNA-dependent oligomerization and catalytic activation.
    Schlagwörter Life Science
    Thema/Rubrik (Code) 572
    Sprache Englisch
    Erscheinungsland nl
    Dokumenttyp Artikel ; Online
    ZDB-ID 186809-3
    ISSN 0301-5610 ; 0305-1048
    ISSN 0301-5610 ; 0305-1048
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  6. Artikel ; Online: Short prokaryotic Argonaute systems trigger cell death upon detection of invading DNA.

    Koopal, Balwina / Potocnik, Ana / Mutte, Sumanth K / Aparicio-Maldonado, Cristian / Lindhoud, Simon / Vervoort, Jacques J M / Brouns, Stan J J / Swarts, Daan C

    Cell

    2022  Band 185, Heft 9, Seite(n) 1471–1486.e19

    Abstract: Argonaute proteins use single-stranded RNA or DNA guides to target complementary nucleic acids. This allows eukaryotic Argonaute proteins to mediate RNA interference and long prokaryotic Argonaute proteins to interfere with invading nucleic acids. The ... ...

    Abstract Argonaute proteins use single-stranded RNA or DNA guides to target complementary nucleic acids. This allows eukaryotic Argonaute proteins to mediate RNA interference and long prokaryotic Argonaute proteins to interfere with invading nucleic acids. The function and mechanisms of the phylogenetically distinct short prokaryotic Argonaute proteins remain poorly understood. We demonstrate that short prokaryotic Argonaute and the associated TIR-APAZ (SPARTA) proteins form heterodimeric complexes. Upon guide RNA-mediated target DNA binding, four SPARTA heterodimers form oligomers in which TIR domain-mediated NAD(P)ase activity is unleashed. When expressed in Escherichia coli, SPARTA is activated in the presence of highly transcribed multicopy plasmid DNA, which causes cell death through NAD(P)
    Mesh-Begriff(e) Argonaute Proteins/metabolism ; DNA/metabolism ; Prokaryotic Cells/cytology ; Prokaryotic Cells/metabolism ; Prokaryotic Cells/physiology ; RNA, Guide, CRISPR-Cas Systems
    Chemische Substanzen Argonaute Proteins ; DNA (9007-49-2)
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2022-04-04
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Journal Article ; Research Support, Non-U.S. Gov't
    ZDB-ID 187009-9
    ISSN 1097-4172 ; 0092-8674
    ISSN (online) 1097-4172
    ISSN 0092-8674
    DOI 10.1016/j.cell.2022.03.012
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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    ab Jg. 2022: Lesesaal (EG)
    Zs.MG 58: Hefte anzeigen

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  7. Artikel: Short prokaryotic Argonaute systems trigger cell death upon detection of invading DNA

    Koopal, Balwina / Potocnik, Ana / Mutte, Sumanth K. / Aparicio-Maldonado, Cristian / Lindhoud, Simon / Vervoort, Jacques J.M. / Brouns, Stan J.J. / Swarts, Daan C.

    Cell. 2022 Apr. 28, v. 185, no. 9

    2022  

    Abstract: Argonaute proteins use single-stranded RNA or DNA guides to target complementary nucleic acids. This allows eukaryotic Argonaute proteins to mediate RNA interference and long prokaryotic Argonaute proteins to interfere with invading nucleic acids. The ... ...

    Abstract Argonaute proteins use single-stranded RNA or DNA guides to target complementary nucleic acids. This allows eukaryotic Argonaute proteins to mediate RNA interference and long prokaryotic Argonaute proteins to interfere with invading nucleic acids. The function and mechanisms of the phylogenetically distinct short prokaryotic Argonaute proteins remain poorly understood. We demonstrate that short prokaryotic Argonaute and the associated TIR-APAZ (SPARTA) proteins form heterodimeric complexes. Upon guide RNA-mediated target DNA binding, four SPARTA heterodimers form oligomers in which TIR domain-mediated NAD(P)ase activity is unleashed. When expressed in Escherichia coli, SPARTA is activated in the presence of highly transcribed multicopy plasmid DNA, which causes cell death through NAD(P)⁺ depletion. This results in the removal of plasmid-invaded cells from bacterial cultures. Furthermore, we show that SPARTA can be repurposed for the programmable detection of DNA sequences. In conclusion, our work identifies SPARTA as a prokaryotic immune system that reduces cell viability upon RNA-guided detection of invading DNA.
    Schlagwörter Escherichia coli ; RNA ; RNA interference ; cell death ; cell viability ; immune system ; phylogeny ; plasmids
    Sprache Englisch
    Erscheinungsverlauf 2022-0428
    Umfang p. 1471-1486.e19.
    Erscheinungsort Elsevier Inc.
    Dokumenttyp Artikel
    ZDB-ID 187009-9
    ISSN 1097-4172 ; 0092-8674
    ISSN (online) 1097-4172
    ISSN 0092-8674
    DOI 10.1016/j.cell.2022.03.012
    Datenquelle NAL Katalog (AGRICOLA)

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    Verfügbar in ZB MED Bonn

    Z 75/702: Hefte anzeigen
    Z 93: Hefte anzeigen

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  8. Buch ; Online: Target DNA-dependent activation mechanism of the prokaryotic immune system SPARTA

    Finocchio, Giada / Koopal, Balwina / Potocnik, Ana / Heijstek, Clint / Westphal, Adrie H. / Jinek, Martin / Swarts, Daan C.

    2023  

    Abstract: Raw imaging & fluorescence data belonging to the manuscript 'Target DNA-dependent activation mechanism of the prokaryotic immune system SPARTA' by Finocchio et al. ... Raw imaging & fluorescence data belonging to the manuscript 'Target DNA-dependent ... ...

    Abstract Raw imaging & fluorescence data belonging to the manuscript 'Target DNA-dependent activation mechanism of the prokaryotic immune system SPARTA' by Finocchio et al.

    Raw imaging & fluorescence data belonging to the manuscript 'Target DNA-dependent activation mechanism of the prokaryotic immune system SPARTA' by Finocchio et al.
    Schlagwörter DNA ; Data Analysis ; Fluorescence ; Oligonucleotide ; Plasmid ; Protein
    Verlag Wageningen University & Research
    Erscheinungsland nl
    Dokumenttyp Buch ; Online
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  9. Artikel ; Online: Characterization of the AcrIIC1 anti‒CRISPR protein for Cas9‒based genome engineering in E. coli.

    Trasanidou, Despoina / Potocnik, Ana / Barendse, Patrick / Mohanraju, Prarthana / Bouzetos, Evgenios / Karpouzis, Efthymios / Desmet, Amber / van Kranenburg, Richard / van der Oost, John / Staals, Raymond H J / Mougiakos, Ioannis

    Communications biology

    2023  Band 6, Heft 1, Seite(n) 1042

    Abstract: Anti-CRISPR proteins (Acrs) block the activity of CRISPR-associated (Cas) proteins, either by inhibiting DNA interference or by preventing crRNA loading and complex formation. Although the main use of Acrs in genome engineering applications is to lower ... ...

    Abstract Anti-CRISPR proteins (Acrs) block the activity of CRISPR-associated (Cas) proteins, either by inhibiting DNA interference or by preventing crRNA loading and complex formation. Although the main use of Acrs in genome engineering applications is to lower the cleavage activity of Cas proteins, they can also be instrumental for various other CRISPR-based applications. Here, we explore the genome editing potential of the thermoactive type II-C Cas9 variants from Geobacillus thermodenitrificans T12 (ThermoCas9) and Geobacillus stearothermophilus (GeoCas9) in Escherichia coli. We then demonstrate that the AcrIIC1 protein from Neisseria meningitidis robustly inhibits their DNA cleavage activity, but not their DNA binding capacity. Finally, we exploit these AcrIIC1:Cas9 complexes for gene silencing and base-editing, developing Acr base-editing tools. With these tools we pave the way for future engineering applications in mesophilic and thermophilic bacteria combining the activities of Acr and CRISPR-Cas proteins.
    Mesh-Begriff(e) CRISPR-Cas Systems ; Escherichia coli/genetics ; Escherichia coli/metabolism ; Gene Editing ; CRISPR-Associated Protein 9/genetics ; CRISPR-Associated Protein 9/metabolism ; DNA/genetics
    Chemische Substanzen CRISPR-Associated Protein 9 (EC 3.1.-) ; DNA (9007-49-2)
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2023-10-13
    Erscheinungsland England
    Dokumenttyp Journal Article ; Research Support, Non-U.S. Gov't
    ISSN 2399-3642
    ISSN (online) 2399-3642
    DOI 10.1038/s42003-023-05418-5
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  10. Artikel ; Online: Short prokaryotic Argonaute systems trigger cell death upon detection of invading DNA

    Koopal, Balwina / Potocnik, Ana / Mutte, Sumanth K. / Aparicio-Maldonado, Cristian / Lindhoud, Simon / Vervoort, Jacques J.M. / Brouns, Stan J.J. / Swarts, Daan C.

    Cell

    2022  Band 185, Heft 9

    Abstract: Argonaute proteins use single-stranded RNA or DNA guides to target complementary nucleic acids. This allows eukaryotic Argonaute proteins to mediate RNA interference and long prokaryotic Argonaute proteins to interfere with invading nucleic acids. The ... ...

    Abstract Argonaute proteins use single-stranded RNA or DNA guides to target complementary nucleic acids. This allows eukaryotic Argonaute proteins to mediate RNA interference and long prokaryotic Argonaute proteins to interfere with invading nucleic acids. The function and mechanisms of the phylogenetically distinct short prokaryotic Argonaute proteins remain poorly understood. We demonstrate that short prokaryotic Argonaute and the associated TIR-APAZ (SPARTA) proteins form heterodimeric complexes. Upon guide RNA-mediated target DNA binding, four SPARTA heterodimers form oligomers in which TIR domain-mediated NAD(P)ase activity is unleashed. When expressed in Escherichia coli, SPARTA is activated in the presence of highly transcribed multicopy plasmid DNA, which causes cell death through NAD(P)+ depletion. This results in the removal of plasmid-invaded cells from bacterial cultures. Furthermore, we show that SPARTA can be repurposed for the programmable detection of DNA sequences. In conclusion, our work identifies SPARTA as a prokaryotic immune system that reduces cell viability upon RNA-guided detection of invading DNA.
    Schlagwörter APAZ ; Ago ; Argonaute ; RNAi ; TIR ; abortive infection ; host defense ; prokaryotic immunity ; short pAgo ; small RNA
    Thema/Rubrik (Code) 612
    Sprache Englisch
    Erscheinungsland nl
    Dokumenttyp Artikel ; Online
    ZDB-ID 187009-9
    ISSN 1097-4172 ; 0092-8674
    ISSN (online) 1097-4172
    ISSN 0092-8674
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