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Buch ; Dissertation / Habilitation: Wirksamkeit einer H 1- und H 2-Rezeptorblockade bei Atracurium-induzierter Histaminfreisetzung des Menschen

Philipp-Richter, Susanna

1993

Verfasserangabe	vorgelegt von Susanna Philipp-Richter
Sprache	Deutsch
Umfang	99 S. : graph. Darst.
Dokumenttyp	Buch ; Dissertation / Habilitation
Dissertation / Habilitation	München, Univ., Diss., 1993
HBZ-ID	HT006313257
Datenquelle	Katalog ZB MED Medizin, Gesundheit

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Signatur	Leihstatus	Standort
94 D 2220	bestellbar zur Ausleihe	Magazin

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Artikel: [Titelangabe fehlt]

Richter, Susanna Isabel / Kopp, Svenja Lina / Gerberding, Elena / Beyling, Frauke

Informationen aus Orthodontie & Kieferorthopädie

2022 Band 54, Heft 02, Seite(n) 113–119

Abstract: Klinische Fallbeispiele (Non-Ex und Ex) bei ausgeprägter Molaren-Inzisiven Hypomineralisation unter Verwendung einer vollständig individuellen lingualen Apparatur. ...

Abstract	Klinische Fallbeispiele (Non-Ex und Ex) bei ausgeprägter Molaren-Inzisiven Hypomineralisation unter Verwendung einer vollständig individuellen lingualen Apparatur.
Schlagwörter	Lingualbehandlung ; vollständig individuelle Lingualapparatur ; Molaren-Inzisiven Hypomineralisation ; White Spot Läsionen ; Lingual Treatment ; completely customized ligual appliance ; molar-incisor hypomineralization ; white spot lesions
Sprache	Deutsch
Erscheinungsdatum	2022-06-01
Verlag	Georg Thieme Verlag KG
Erscheinungsort	Stuttgart ; New York
Dokumenttyp	Artikel
ZDB-ID	218740-1
ISSN	1439-4200 ; 0020-0336
ISSN (online)	1439-4200
ISSN	0020-0336
DOI	10.1055/a-1821-6547
Datenquelle	Thieme Verlag

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Zs.B 841: Hefte anzeigen

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Artikel: Möglichkeiten und Grenzen der Aligner-Therapie

Richter, Susanna Isabel / Jung, Britta A.

Die Quintessenz

2016 Band 67, Heft 11, Seite(n) 1343

Sprache	Deutsch
Dokumenttyp	Artikel
ZDB-ID	207532-5
ISSN	0033-6580
Datenquelle	Current Contents Medizin

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ab Jg. 2022: Lesesaal (EG)

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Buch ; Dissertation / Habilitation: Wirksamkeit einer H1- und H2-Rezeptorblockade bei Atracurium-induzierter Histaminfreisetzung des Menschen

Philipp-Richter, Susanna / Richter, Susanna Philipp-

1993

Verfasserangabe	vorgelegt von Susanna Philipp-Richter
Sprache	Nicht zu entscheiden
Umfang	99 S, graph. Darst, 21 cm
Dokumenttyp	Buch ; Dissertation / Habilitation
Dissertation / Habilitation	@München, Univ., Diss. : 1993
Datenquelle	Ehemaliges Sondersammelgebiet Küsten- und Hochseefischerei

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Artikel ; Online: The Yersinia enterocolitica type three secretion chaperone SycO is integrated into the Yop regulatory network and binds to the Yop secretion protein YscM1

Heesemann Jürgen / Trülzsch Konrad / Richter Susanna / Schmid Annika / Dittmann Svea / Wilharm Gottfried

BMC Microbiology, Vol 7, Iss 1, p

2007 Band 67

Abstract: Abstract Background Pathogenic yersiniae ( Y. pestis , Y. pseudotuberculosis , Y. enterocolitica ) share a virulence plasmid encoding a type three secretion system (T3SS). This T3SS comprises more than 40 constituents. Among these are the transport ... ...

Abstract	Abstract Background Pathogenic yersiniae ( Y. pestis , Y. pseudotuberculosis , Y. enterocolitica ) share a virulence plasmid encoding a type three secretion system (T3SS). This T3SS comprises more than 40 constituents. Among these are the transport substrates called Yops ( Yersinia outer proteins), the specific Yop chaperones (Sycs), and the Ysc (Yop secretion) proteins which form the transport machinery. The effectors YopO and YopP are encoded on an operon together with SycO, the chaperone of YopO. The characterization of SycO is the focus of this study. Results We have established the large-scale production of recombinant SycO in its outright form. We confirm that Y. enterocolitica SycO forms homodimers which is typical for Syc chaperones. SycO overproduction in Y. enterocolitica decreases secretion of Yops into the culture supernatant suggesting a regulatory role of SycO in type III secretion. We demonstrate that in vitro SycO interacts with YscM1, a negative regulator of Yop expression in Y. enterocolitica . However, the SycO overproduction phenotype was not mediated by YscM1, YscM2, YopO or YopP as revealed by analysis of isogenic deletion mutants. Conclusion We present evidence that SycO is integrated into the regulatory network of the Yersinia T3SS. Our picture of the Yersinia T3SS interactome is supplemented by identification of the SycO/YscM1 interaction. Further, our results suggest that at least one additional interaction partner of SycO has to be identified.
Schlagwörter	Microbiology ; QR1-502 ; Science ; Q ; DOAJ:Microbiology ; DOAJ:Biology ; DOAJ:Biology and Life Sciences
Thema/Rubrik (Code)	570
Sprache	Englisch
Erscheinungsdatum	2007-07-01T00:00:00Z
Verlag	BioMed Central
Dokumenttyp	Artikel ; Online
Datenquelle	BASE - Bielefeld Academic Search Engine (Lebenswissenschaftliche Auswahl)

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Artikel ; Online: The Yersinia enterocolitica type three secretion chaperone SycO is integrated into the Yop regulatory network and binds to the Yop secretion protein YscM1.

Dittmann, Svea / Schmid, Annika / Richter, Susanna / Trülzsch, Konrad / Heesemann, Jürgen / Wilharm, Gottfried

BMC microbiology

2007 Band 7, Seite(n) 67

Abstract: Background: Pathogenic yersiniae (Y. pestis, Y. pseudotuberculosis, Y. enterocolitica) share a virulence plasmid encoding a type three secretion system (T3SS). This T3SS comprises more than 40 constituents. Among these are the transport substrates ... ...

Abstract	Background: Pathogenic yersiniae (Y. pestis, Y. pseudotuberculosis, Y. enterocolitica) share a virulence plasmid encoding a type three secretion system (T3SS). This T3SS comprises more than 40 constituents. Among these are the transport substrates called Yops (Yersinia outer proteins), the specific Yop chaperones (Sycs), and the Ysc (Yop secretion) proteins which form the transport machinery. The effectors YopO and YopP are encoded on an operon together with SycO, the chaperone of YopO. The characterization of SycO is the focus of this study. Results: We have established the large-scale production of recombinant SycO in its outright form. We confirm that Y. enterocolitica SycO forms homodimers which is typical for Syc chaperones. SycO overproduction in Y. enterocolitica decreases secretion of Yops into the culture supernatant suggesting a regulatory role of SycO in type III secretion. We demonstrate that in vitro SycO interacts with YscM1, a negative regulator of Yop expression in Y. enterocolitica. However, the SycO overproduction phenotype was not mediated by YscM1, YscM2, YopO or YopP as revealed by analysis of isogenic deletion mutants. Conclusion: We present evidence that SycO is integrated into the regulatory network of the Yersinia T3SS. Our picture of the Yersinia T3SS interactome is supplemented by identification of the SycO/YscM1 interaction. Further, our results suggest that at least one additional interaction partner of SycO has to be identified.
Mesh-Begriff(e)	Bacterial Proteins/metabolism ; Dimerization ; Gene Expression Regulation, Bacterial ; Molecular Chaperones/metabolism ; Protein Binding ; Protein Transport/genetics ; Protein Transport/physiology ; Transcription Factors/metabolism ; Yersinia enterocolitica/genetics ; Yersinia enterocolitica/metabolism ; Yersinia enterocolitica/physiology
Chemische Substanzen	Bacterial Proteins ; Molecular Chaperones ; Transcription Factors ; YscM1 protein, Yersinia enterocolitica
Sprache	Englisch
Erscheinungsdatum	2007-07-05
Erscheinungsland	England
Dokumenttyp	Journal Article ; Research Support, Non-U.S. Gov't
ISSN	1471-2180
ISSN (online)	1471-2180
DOI	10.1186/1471-2180-7-67
Datenquelle	MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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Artikel ; Online: Handlungsgrundlage zur Bedarfsanerkennung von Düngemaßnahmen gemäß Anhang I und II der Verordnung (EWG) Nr. 2092/91 über den ökologischen Landbau

Kolbe, Hartmut / Hänsel, Martin / Laber, Hermann / Richter, Susanna / Wuttke, Steffen

2006

Abstract: In den Erzeugervorschriften der Verordnung (EWG) Nr. 2092/91 sind lediglich Rahmenbedingungen festgelegt worden für die Bedarfsanerkennung von Düngungsmaßnahmen auf dem Öko-Betrieb. Als Ergebnis eines längeren Diskussionsprozesses wurde nachfolgende ... ...

Abstract	In den Erzeugervorschriften der Verordnung (EWG) Nr. 2092/91 sind lediglich Rahmenbedingungen festgelegt worden für die Bedarfsanerkennung von Düngungsmaßnahmen auf dem Öko-Betrieb. Als Ergebnis eines längeren Diskussionsprozesses wurde nachfolgende Handlungsgrundlage für Landwirte und Kontrollstellen des Ökologischen Landbaus zur Bedarfsanerkennung von Düngungsmaßnahmen gemäß Anhang I und II der Verordnung erstellt. In den Handlungsvorgaben und einem Leitfaden werden die fachlichen Grundlagen aufgeführt, so dass eine Entscheidungsfindung zur Bedarfsanerkennung von Düngungsmaßnahmen erleichtert wird.
Schlagwörter	Values ; standards and certification ; Evaluation of inputs ; Composting and manuring
Sprache	Deutsch
Verlag	Sächsische Landesanstalt für Landwirtschaft
Erscheinungsland	dk
Dokumenttyp	Artikel ; Online
Datenquelle	BASE - Bielefeld Academic Search Engine (Lebenswissenschaftliche Auswahl)

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Artikel: Cross-talk between Type Three Secretion System and Metabolism in Yersinia

Schmid, Annika / Neumayer, Wibke / Trülzsch, Konrad / Israel, Lars / Imhof, Axel / Roessle, Manfred / Sauer, Guido / Richter, Susanna / Lauw, Susan / Eylert, Eva / Eisenreich, Wolfgang / Heesemann, Jürgen / Wilharm, Gottfried

Journal of biological chemistry. 2009 May 1, v. 284, no. 18

2009

Abstract: Pathogenic yersiniae utilize a type three secretion system (T3SS) to inject Yop proteins into host cells in order to undermine their immune response. YscM1 and YscM2 proteins have been reported to be functionally equivalent regulators of the T3SS in ... ...

Abstract	Pathogenic yersiniae utilize a type three secretion system (T3SS) to inject Yop proteins into host cells in order to undermine their immune response. YscM1 and YscM2 proteins have been reported to be functionally equivalent regulators of the T3SS in Yersinia enterocolitica. Here, we show by affinity purification, native gel electrophoresis and small angle x-ray scattering that both YscM1 and YscM2 bind to phosphoenolpyruvate carboxylase (PEPC) of Y. enterocolitica. Under in vitro conditions, YscM1, but not YscM2, was found to inhibit PEPC with an apparent IC₅₀ of 4 μM (Ki = 1 μM). To analyze the functional roles of PEPC, YscM1, and YscM2 in Yop-producing bacteria, cultures of Y. enterocolitica wild type and mutants defective in the formation of PEPC, YscM1, or YscM2, respectively, were grown under low calcium conditions in the presence of [U-¹³C₆]glucose. The isotope compositions of secreted Yop proteins and nine amino acids from cellular proteins were analyzed by mass spectrometry. The data indicate that a considerable fraction of oxaloacetate used as precursor for amino acids was derived from [¹³C₃]phosphoenolpyruvate by the catalytic action of PEPC in the wild-type strain but not in the PEPC⁻ mutant. The data imply that PEPC is critically involved in replenishing the oxaloacetate pool in the citrate cycle under virulence conditions. In the YscM1⁻ and YscM2⁻ mutants, increased rates of pyruvate formation via glycolysis or the Entner-Doudoroff pathway, of oxaloacetate formation via the citrate cycle, and of amino acid biosynthesis suggest that both regulators trigger the central metabolism of Y. enterocolitica. We propose a "load-and-shoot cycle" model to account for the cross-talk between T3SS and metabolism in pathogenic yersiniae.
Sprache	Englisch
Erscheinungsverlauf	2009-0501
Umfang	p. 12165-12177.
Erscheinungsort	American Society for Biochemistry and Molecular Biology
Dokumenttyp	Artikel
ZDB-ID	2997-x
ISSN	1083-351X ; 0021-9258
ISSN (online)	1083-351X
ISSN	0021-9258
Datenquelle	NAL Katalog (AGRICOLA)

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Artikel ; Online: The Yersinia enterocolitica type three secretion chaperone SycO is integrated into the Yop regulatory network and binds to the Yop secretion protein YscM1

Dittmann, Svea / Schmid, Annika / Richter, Susanna / Trülzsch, Konrad / Heesemann, Jürgen / Wilharm, Gottfried

2007

Abstract	Background: Pathogenic yersiniae (Y. pestis, Y. pseudotuberculosis, Y. enterocolitica) share a virulence plasmid encoding a type three secretion system (T3SS). This T3SS comprises more than 40 constituents. Among these are the transport substrates called Yops (Yersinia outer proteins), the specific Yop chaperones (Sycs), and the Ysc (Yop secretion) proteins which form the transport machinery. The effectors YopO and YopP are encoded on an operon together with SycO, the chaperone of YopO. The characterization of SycO is the focus of this study. Results: We have established the large-scale production of recombinant SycO in its outright form. We confirm that Y. enterocolitica SycO forms homodimers which is typical for Syc chaperones. SycO overproduction in Y. enterocolitica decreases secretion of Yops into the culture supernatant suggesting a regulatory role of SycO in type III secretion. We demonstrate that in vitro SycO interacts with YscM1, a negative regulator of Yop expression in Y. enterocolitica. However, the SycO overproduction phenotype was not mediated by YscM1, YscM2, YopO or YopP as revealed by analysis of isogenic deletion mutants. Conclusion: We present evidence that SycO is integrated into the regulatory network of the Yersinia T3SS. Our picture of the Yersinia T3SS interactome is supplemented by identification of the SycO/YscM1 interaction. Further, our results suggest that at least one additional interaction partner of SycO has to be identified.
Schlagwörter	Medizin ; Bacterial ; Gene Expression Regulation ; Protein Binding ; Transcription Factors/metabolism ; Bacterial Proteins/metabolism ; Dimerization ; Molecular Chaperones/metabolism ; Protein Transport/genetics ; Protein Transport/physiology ; Yersinia enterocolitica/genetics ; Yersinia enterocolitica/metabolism ; Yersinia enterocolitica/physiology ; ddc:610
Thema/Rubrik (Code)	570
Sprache	Englisch
Erscheinungsdatum	2007-07-05
Verlag	Robert Koch-Institut
Erscheinungsland	de
Dokumenttyp	Artikel ; Online
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Dittmann, Svea / Schmid, Annika / Richter, Susanna / Trülzsch, Konrad / Heesemann, Jürgen / Wilharm, Gottfried

2007

Abstract	Background: Pathogenic yersiniae (Y. pestis, Y. pseudotuberculosis, Y. enterocolitica) share a virulence plasmid encoding a type three secretion system (T3SS). This T3SS comprises more than 40 constituents. Among these are the transport substrates called Yops (Yersinia outer proteins), the specific Yop chaperones (Sycs), and the Ysc (Yop secretion) proteins which form the transport machinery. The effectors YopO and YopP are encoded on an operon together with SycO, the chaperone of YopO. The characterization of SycO is the focus of this study. Results: We have established the large-scale production of recombinant SycO in its outright form. We confirm that Y. enterocolitica SycO forms homodimers which is typical for Syc chaperones. SycO overproduction in Y. enterocolitica decreases secretion of Yops into the culture supernatant suggesting a regulatory role of SycO in type III secretion. We demonstrate that in vitro SycO interacts with YscM1, a negative regulator of Yop expression in Y. enterocolitica. However, the SycO overproduction phenotype was not mediated by YscM1, YscM2, YopO or YopP as revealed by analysis of isogenic deletion mutants. Conclusion: We present evidence that SycO is integrated into the regulatory network of the Yersinia T3SS. Our picture of the Yersinia T3SS interactome is supplemented by identification of the SycO/YscM1 interaction. Further, our results suggest that at least one additional interaction partner of SycO has to be identified.
Schlagwörter	Bacterial ; Gene Expression Regulation ; Protein Binding ; Transcription Factors/metabolism ; Bacterial Proteins/metabolism ; Dimerization ; Molecular Chaperones/metabolism ; Protein Transport/genetics ; Protein Transport/physiology ; Yersinia enterocolitica/genetics ; Yersinia enterocolitica/metabolism ; Yersinia enterocolitica/physiology ; 610 Medizin ; ddc:610
Thema/Rubrik (Code)	570
Sprache	Englisch
Erscheinungsdatum	2007-07-05
Verlag	Robert Koch-Institut
Erscheinungsland	de
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