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  1. Artikel: The Pneumococcal Divisome: Dynamic Control of

    Briggs, Nicholas S / Bruce, Kevin E / Naskar, Souvik / Winkler, Malcolm E / Roper, David I

    Frontiers in microbiology

    2021  Band 12, Seite(n) 737396

    Abstract: Cell division ... ...

    Abstract Cell division in
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2021-10-18
    Erscheinungsland Switzerland
    Dokumenttyp Journal Article ; Review
    ZDB-ID 2587354-4
    ISSN 1664-302X
    ISSN 1664-302X
    DOI 10.3389/fmicb.2021.737396
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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  2. Artikel ; Online: Structural basis of peptidoglycan synthesis by E. coli RodA-PBP2 complex.

    Nygaard, Rie / Graham, Chris L B / Belcher Dufrisne, Meagan / Colburn, Jonathan D / Pepe, Joseph / Hydorn, Molly A / Corradi, Silvia / Brown, Chelsea M / Ashraf, Khuram U / Vickery, Owen N / Briggs, Nicholas S / Deering, John J / Kloss, Brian / Botta, Bruno / Clarke, Oliver B / Columbus, Linda / Dworkin, Jonathan / Stansfeld, Phillip J / Roper, David I /
    Mancia, Filippo

    Nature communications

    2023  Band 14, Heft 1, Seite(n) 5151

    Abstract: Peptidoglycan (PG) is an essential structural component of the bacterial cell wall that is synthetized during cell division and elongation. PG forms an extracellular polymer crucial for cellular viability, the synthesis of which is the target of many ... ...

    Abstract Peptidoglycan (PG) is an essential structural component of the bacterial cell wall that is synthetized during cell division and elongation. PG forms an extracellular polymer crucial for cellular viability, the synthesis of which is the target of many antibiotics. PG assembly requires a glycosyltransferase (GT) to generate a glycan polymer using a Lipid II substrate, which is then crosslinked to the existing PG via a transpeptidase (TP) reaction. A Shape, Elongation, Division and Sporulation (SEDS) GT enzyme and a Class B Penicillin Binding Protein (PBP) form the core of the multi-protein complex required for PG assembly. Here we used single particle cryo-electron microscopy to determine the structure of a cell elongation-specific E. coli RodA-PBP2 complex. We combine this information with biochemical, genetic, spectroscopic, and computational analyses to identify the Lipid II binding sites and propose a mechanism for Lipid II polymerization. Our data suggest a hypothesis for the movement of the glycan strand from the Lipid II polymerization site of RodA towards the TP site of PBP2, functionally linking these two central enzymatic activities required for cell wall peptidoglycan biosynthesis.
    Mesh-Begriff(e) Cryoelectron Microscopy ; Escherichia coli/genetics ; Peptidoglycan ; Molecular Biology ; Anti-Bacterial Agents ; Glycosyltransferases ; Peptidyl Transferases
    Chemische Substanzen Peptidoglycan ; Anti-Bacterial Agents ; Glycosyltransferases (EC 2.4.-) ; Peptidyl Transferases (EC 2.3.2.12)
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2023-08-24
    Erscheinungsland England
    Dokumenttyp Journal Article ; Research Support, Non-U.S. Gov't ; Research Support, N.I.H., Extramural
    ZDB-ID 2553671-0
    ISSN 2041-1723 ; 2041-1723
    ISSN (online) 2041-1723
    ISSN 2041-1723
    DOI 10.1038/s41467-023-40483-8
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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