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  1. Artikel ; Online: Translation termination in human mitochondria - substrate specificity of mitochondrial release factors.

    Nadler, Franziska / Richter-Dennerlein, Ricarda

    Biological chemistry

    2023  Band 404, Heft 8-9, Seite(n) 769–779

    Abstract: Mitochondria are the essential players in eukaryotic ATP production by oxidative phosphorylation, which relies on the maintenance and accurate expression of the mitochondrial genome. Even though the basic principles of translation are conserved due to ... ...

    Abstract Mitochondria are the essential players in eukaryotic ATP production by oxidative phosphorylation, which relies on the maintenance and accurate expression of the mitochondrial genome. Even though the basic principles of translation are conserved due to the descendance from a bacterial ancestor, some deviations regarding translation factors as well as mRNA characteristics and the applied genetic code are present in human mitochondria. Together, these features are certain challenges during translation the mitochondrion has to handle. Here, we discuss the current knowledge regarding mitochondrial translation focusing on the termination process and the associated quality control mechanisms. We describe how mtRF1a resembles bacterial RF1 mechanistically and summarize
    Mesh-Begriff(e) Humans ; Codon, Terminator/metabolism ; Substrate Specificity ; Peptide Termination Factors/genetics ; Peptide Termination Factors/metabolism ; Protein Biosynthesis ; Mitochondria/metabolism
    Chemische Substanzen Codon, Terminator ; Peptide Termination Factors
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2023-06-29
    Erscheinungsland Germany
    Dokumenttyp Journal Article ; Review ; Research Support, Non-U.S. Gov't
    ZDB-ID 1334659-3
    ISSN 1437-4315 ; 1431-6730 ; 1432-0355
    ISSN (online) 1437-4315
    ISSN 1431-6730 ; 1432-0355
    DOI 10.1515/hsz-2023-0127
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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    Verfügbar in ZB MED Köln/Königswinter

    Uc I Zs.50: Hefte anzeigen Standort:
    Je nach Verfügbarkeit (siehe Angabe bei Bestand)
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    ab Jg. 2022: Lesesaal (EG)

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  2. Artikel ; Online: Cytochrome c oxidase biogenesis – from translation to early assembly of the core subunit COX1

    Dennerlein, Sven / Rehling, Peter / Richter‐Dennerlein, Ricarda

    FEBS Letters. 2023 June, v. 597, no. 12 p.1569-1578

    2023  

    Abstract: Mitochondria are the powerhouses of the cell as they produce the majority of ATP with their oxidative phosphorylation (OXPHOS) machinery. The OXPHOS system is composed of the F₁Fₒ ATP synthase and four mitochondrial respiratory chain complexes, the ... ...

    Abstract Mitochondria are the powerhouses of the cell as they produce the majority of ATP with their oxidative phosphorylation (OXPHOS) machinery. The OXPHOS system is composed of the F₁Fₒ ATP synthase and four mitochondrial respiratory chain complexes, the terminal enzyme of which is the cytochrome c oxidase (complex IV) that transfers electrons to oxygen, generating water. Complex IV comprises of 14 structural subunits of dual genetic origin: while the three core subunits are mitochondrial encoded, the remaining constituents are encoded by the nuclear genome. Hence, the assembly of complex IV requires the coordination of two spatially separated gene expression machinery. Recent efforts elucidated an increasing number of proteins involved in mitochondrial gene expression, which are linked to complex IV assembly. Additionally, several COX1 biogenesis factors have been intensively biochemically investigated and an increasing number of structural snapshots shed light on the organization of macromolecular complexes such as the mitoribosome or the cytochrome c oxidase. Here, we focus on COX1 translation regulation and highlight the advanced understanding of early steps during COX1 assembly and its link to mitochondrial translation regulation.
    Schlagwörter H-transporting ATP synthase ; biogenesis ; gene expression ; mitochondria ; mitochondrial genes ; nuclear genome ; oxidative phosphorylation ; oxidoreductases ; oxygen
    Sprache Englisch
    Erscheinungsverlauf 2023-06
    Umfang p. 1569-1578.
    Erscheinungsort John Wiley & Sons, Ltd
    Dokumenttyp Artikel ; Online
    Anmerkung REVIEW
    ZDB-ID 212746-5
    ISSN 1873-3468 ; 0014-5793
    ISSN (online) 1873-3468
    ISSN 0014-5793
    DOI 10.1002/1873-3468.14671
    Datenquelle NAL Katalog (AGRICOLA)

    Volltext online

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    Verfügbar in ZB MED Bonn

    Z 2005/702: Hefte anzeigen
    Z 5.4: Hefte anzeigen

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  3. Artikel ; Online: Cytochrome c oxidase biogenesis - from translation to early assembly of the core subunit COX1.

    Dennerlein, Sven / Rehling, Peter / Richter-Dennerlein, Ricarda

    FEBS letters

    2023  Band 597, Heft 12, Seite(n) 1569–1578

    Abstract: Mitochondria are the powerhouses of the cell as they produce the majority of ATP with their oxidative phosphorylation (OXPHOS) machinery. The OXPHOS system is composed of the ... ...

    Abstract Mitochondria are the powerhouses of the cell as they produce the majority of ATP with their oxidative phosphorylation (OXPHOS) machinery. The OXPHOS system is composed of the F
    Mesh-Begriff(e) Electron Transport Complex IV/metabolism ; Mitochondria/metabolism ; Mitochondrial Membranes/metabolism ; Protein Biosynthesis ; Protein Processing, Post-Translational ; Mitochondrial Proteins/metabolism ; Saccharomyces cerevisiae Proteins/metabolism
    Chemische Substanzen Electron Transport Complex IV (EC 1.9.3.1) ; Mitochondrial Proteins ; Saccharomyces cerevisiae Proteins
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2023-05-31
    Erscheinungsland England
    Dokumenttyp Journal Article ; Review ; Research Support, Non-U.S. Gov't
    ZDB-ID 212746-5
    ISSN 1873-3468 ; 0014-5793
    ISSN (online) 1873-3468
    ISSN 0014-5793
    DOI 10.1002/1873-3468.14671
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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    Verfügbar in ZB MED Köln/Königswinter

    Zs.B 282: Hefte anzeigen Standort:
    Je nach Verfügbarkeit (siehe Angabe bei Bestand)
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    ab Jg. 2022: Lesesaal (EG)

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  4. Artikel ; Online: Maintaining mitochondrial ribosome function: The role of ribosome rescue and recycling factors

    Nadler, Franziska / Lavdovskaia, Elena / Richter-Dennerlein, Ricarda

    RNA Biology. 2022 Dec. 31, v. 19, no. 1 p.117-131

    2022  

    Abstract: The universally conserved process of protein biosynthesis is crucial for maintaining cellular homoeostasis and in eukaryotes, mitochondrial translation is essential for aerobic energy production. Mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) are highly ... ...

    Abstract The universally conserved process of protein biosynthesis is crucial for maintaining cellular homoeostasis and in eukaryotes, mitochondrial translation is essential for aerobic energy production. Mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) are highly specialized to synthesize 13 core subunits of the oxidative phosphorylation (OXPHOS) complexes. Although the mitochondrial translation machinery traces its origin from a bacterial ancestor, it has acquired substantial differences within this endosymbiotic environment. The cycle of mitoribosome function proceeds through the conserved canonical steps of initiation, elongation, termination and mitoribosome recycling. However, when mitoribosomes operate in the context of limited translation factors or on aberrant mRNAs, they can become stalled and activation of rescue mechanisms is required. This review summarizes recent advances in the understanding of protein biosynthesis in mitochondria, focusing especially on the mechanistic and physiological details of translation termination, and mitoribosome recycling and rescue.
    Schlagwörter RNA ; ancestry ; energy ; eukaryotic cells ; mitochondria ; oxidative phosphorylation ; protein synthesis ; ribosomes ; Mitochondrial ribosome (mitoribosome) ; translation termination ; mitoribosome recycling ; mitoribosome rescue ; mitoribosome-associated quality control (mtRQC)
    Sprache Englisch
    Erscheinungsverlauf 2022-1231
    Umfang p. 117-131.
    Erscheinungsort Taylor & Francis
    Dokumenttyp Artikel ; Online
    ZDB-ID 2159587-2
    ISSN 1555-8584
    ISSN 1555-8584
    DOI 10.1080/15476286.2021.2015561
    Datenquelle NAL Katalog (AGRICOLA)

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  5. Buch ; Online: Cytochrome c oxidase biogenesis – from translation to early assembly of the core subunit COX1

    Dennerlein, Sven / Rehling, Peter / Richter-Dennerlein, Ricarda

    2023  

    Abstract: 1569 ... 1578 ... Mitochondria are the powerhouses of the cell as they produce the majority of ATP with their oxidative phosphorylation (OXPHOS) machinery. The OXPHOS system is composed of the F1Fo ATP synthase and four mitochondrial respiratory chain ... ...

    Abstract 1569

    1578

    Mitochondria are the powerhouses of the cell as they produce the majority of ATP with their oxidative phosphorylation (OXPHOS) machinery. The OXPHOS system is composed of the F1Fo ATP synthase and four mitochondrial respiratory chain complexes, the terminal enzyme of which is the cytochrome c oxidase (complex IV) that transfers electrons to oxygen, generating water. Complex IV comprises of 14 structural subunits of dual genetic origin: while the three core subunits are mitochondrial encoded, the remaining constituents are encoded by the nuclear genome. Hence, the assembly of complex IV requires the coordination of two spatially separated gene expression machinery. Recent efforts elucidated an increasing number of proteins involved in mitochondrial gene expression, which are linked to complex IV assembly. Additionally, several COX1 biogenesis factors have been intensively biochemically investigated and an increasing number of structural snapshots shed light on the organization of macromolecular complexes such as the mitoribosome or the cytochrome c oxidase. Here, we focus on COX1 translation regulation and highlight the advanced understanding of early steps during COX1 assembly and its link to mitochondrial translation regulation.

    597

    12
    Schlagwörter complex IV ; COX1 ; cytochrome c oxidase ; mitochondria ; OXPHOS
    Thema/Rubrik (Code) 570
    Sprache Englisch
    Erscheinungsland de
    Dokumenttyp Buch ; Online
    Datenquelle BASE - Bielefeld Academic Search Engine (Lebenswissenschaftliche Auswahl)

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  6. Artikel ; Online: Maintaining mitochondrial ribosome function: The role of ribosome rescue and recycling factors.

    Nadler, Franziska / Lavdovskaia, Elena / Richter-Dennerlein, Ricarda

    RNA biology

    2021  Band 19, Heft 1, Seite(n) 117–131

    Abstract: The universally conserved process of protein biosynthesis is crucial for maintaining cellular homoeostasis and in eukaryotes, mitochondrial translation is essential for aerobic energy production. Mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) are highly ... ...

    Abstract The universally conserved process of protein biosynthesis is crucial for maintaining cellular homoeostasis and in eukaryotes, mitochondrial translation is essential for aerobic energy production. Mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) are highly specialized to synthesize 13 core subunits of the oxidative phosphorylation (OXPHOS) complexes. Although the mitochondrial translation machinery traces its origin from a bacterial ancestor, it has acquired substantial differences within this endosymbiotic environment. The cycle of mitoribosome function proceeds through the conserved canonical steps of initiation, elongation, termination and mitoribosome recycling. However, when mitoribosomes operate in the context of limited translation factors or on aberrant mRNAs, they can become stalled and activation of rescue mechanisms is required. This review summarizes recent advances in the understanding of protein biosynthesis in mitochondria, focusing especially on the mechanistic and physiological details of translation termination, and mitoribosome recycling and rescue.
    Mesh-Begriff(e) Animals ; Bacteria/genetics ; Bacteria/metabolism ; Eukaryota/physiology ; Humans ; Mitochondria/physiology ; Mitochondrial Proteins/genetics ; Mitochondrial Proteins/metabolism ; Mitochondrial Ribosomes/metabolism ; Protein Biosynthesis
    Chemische Substanzen Mitochondrial Proteins
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2021-12-31
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Journal Article ; Research Support, Non-U.S. Gov't ; Review
    ISSN 1555-8584
    ISSN (online) 1555-8584
    DOI 10.1080/15476286.2021.2015561
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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  7. Artikel ; Online: Hierarchical folding of the catalytic core during mitochondrial ribosome biogenesis.

    Lavdovskaia, Elena / Hillen, Hauke S / Richter-Dennerlein, Ricarda

    Trends in cell biology

    2021  Band 32, Heft 3, Seite(n) 182–185

    Abstract: Final maturation steps during ribosome biogenesis require the assistance of assembly and quality control factors to ensure the folding of rRNA and proteins into a functional translation machinery. Here we integrate several recent structural snapshots of ... ...

    Abstract Final maturation steps during ribosome biogenesis require the assistance of assembly and quality control factors to ensure the folding of rRNA and proteins into a functional translation machinery. Here we integrate several recent structural snapshots of native large ribosomal subunit intermediates into the complex pathway of mitochondrial ribosome assembly.
    Mesh-Begriff(e) Catalytic Domain ; Humans ; Mitochondrial Ribosomes/chemistry ; Mitochondrial Ribosomes/metabolism ; Organelle Biogenesis ; RNA, Ribosomal/metabolism ; Ribosomal Proteins/analysis ; Ribosomal Proteins/genetics ; Ribosomal Proteins/metabolism ; Ribosomes/metabolism
    Chemische Substanzen RNA, Ribosomal ; Ribosomal Proteins
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2021-10-08
    Erscheinungsland England
    Dokumenttyp Journal Article ; Research Support, Non-U.S. Gov't
    ZDB-ID 30122-x
    ISSN 1879-3088 ; 0962-8924
    ISSN (online) 1879-3088
    ISSN 0962-8924
    DOI 10.1016/j.tcb.2021.09.004
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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    Verfügbar in ZB MED Köln/Königswinter

    Zs.MG 25: Hefte anzeigen
    Zs.MO 113: Hefte anzeigen
    Zs.A 3410: Hefte anzeigen Standort:
    Je nach Verfügbarkeit (siehe Angabe bei Bestand)
    bis Jg. 1994: Bestellungen von Artikeln über das Online-Bestellformular
    Jg. 1995 - 2021: Lesesall (2.OG)
    ab Jg. 2022: Lesesaal (EG)

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  8. Buch ; Online ; Dissertation / Habilitation: Translation Termination in Human Mitochondria: The Role of mtRF1 and mtRF1a

    Nadler, Franziska [Verfasser] / Richter-Dennerlein, Ricarda [Akademischer Betreuer] / Richter-Dennerlein, Ricarda [Gutachter] / Bohnsack, Markus [Gutachter]

    2022  

    Verfasserangabe Franziska Nadler ; Gutachter: Ricarda Richter-Dennerlein, Markus Bohnsack ; Betreuer: Ricarda Richter-Dennerlein
    Schlagwörter Biowissenschaften, Biologie ; Life Science, Biology
    Thema/Rubrik (Code) sg570
    Sprache Englisch
    Verlag Niedersächsische Staats- und Universitätsbibliothek Göttingen
    Erscheinungsort Göttingen
    Dokumenttyp Buch ; Online ; Dissertation / Habilitation
    Datenquelle Digitale Dissertationen im Internet

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  9. Artikel ; Online: Role of GTPases in Driving Mitoribosome Assembly.

    Maiti, Priyanka / Lavdovskaia, Elena / Barrientos, Antoni / Richter-Dennerlein, Ricarda

    Trends in cell biology

    2021  Band 31, Heft 4, Seite(n) 284–297

    Abstract: Mitoribosomes catalyze essential protein synthesis within mitochondria. Mitoribosome biogenesis is assisted by an increasing number of assembly factors, among which guanosine triphosphate hydrolases (GTPases) are the most abundant class. Here, we review ... ...

    Abstract Mitoribosomes catalyze essential protein synthesis within mitochondria. Mitoribosome biogenesis is assisted by an increasing number of assembly factors, among which guanosine triphosphate hydrolases (GTPases) are the most abundant class. Here, we review recent progress in our understanding of mitoribosome assembly GTPases. We describe their shared and specific features and mechanisms of action, compare them with their bacterial counterparts, and discuss their possible roles in the assembly of small or large mitoribosomal subunits and the formation of the monosome by establishing quality-control checkpoints during these processes. Furthermore, following the recent unification of the nomenclature for the mitoribosomal proteins, we also propose a unified nomenclature for mitoribosome assembly GTPases.
    Mesh-Begriff(e) GTP Phosphohydrolases/metabolism ; Mitochondria ; Mitochondrial Proteins/metabolism ; Mitochondrial Ribosomes/metabolism ; Ribosomal Proteins/metabolism
    Chemische Substanzen Mitochondrial Proteins ; Ribosomal Proteins ; GTP Phosphohydrolases (EC 3.6.1.-)
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2021-01-05
    Erscheinungsland England
    Dokumenttyp Journal Article ; Research Support, Non-U.S. Gov't ; Review
    ZDB-ID 30122-x
    ISSN 1879-3088 ; 0962-8924
    ISSN (online) 1879-3088
    ISSN 0962-8924
    DOI 10.1016/j.tcb.2020.12.008
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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    Verfügbar in ZB MED Köln/Königswinter

    Zs.MG 25: Hefte anzeigen
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    Zs.A 3410: Hefte anzeigen Standort:
    Je nach Verfügbarkeit (siehe Angabe bei Bestand)
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    Jg. 1995 - 2021: Lesesall (2.OG)
    ab Jg. 2022: Lesesaal (EG)

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  10. Buch ; Online ; Dissertation / Habilitation: Functional characterisation of DHX proteins in the regulation of RNA metabolism and genome stability

    Falk, Rebecca Rossen [Verfasser] / Bohnsack, Markus [Akademischer Betreuer] / Bohnsack, Markus [Gutachter] / Richter-Dennerlein, Ricarda [Gutachter]

    2023  

    Verfasserangabe Rebecca Rossen Falk ; Gutachter: Markus Bohnsack, Ricarda Richter-Dennerlein ; Betreuer: Markus Bohnsack
    Schlagwörter Biowissenschaften, Biologie ; Life Science, Biology
    Thema/Rubrik (Code) sg570
    Sprache Englisch
    Verlag Niedersächsische Staats- und Universitätsbibliothek Göttingen
    Erscheinungsort Göttingen
    Dokumenttyp Buch ; Online ; Dissertation / Habilitation
    Datenquelle Digitale Dissertationen im Internet

    Volltext online

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