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  1. Artikel: The 2008 Novitski Prize. Thomas J. Silhavy.

    Thorner, Jeremy W

    Genetics

    2008  Band 178, Heft 3, Seite(n) 1135–1136

    Mesh-Begriff(e) Awards and Prizes ; Genetics/history ; History, 20th Century ; History, 21st Century ; United States
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2008-04-01
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Biography ; Historical Article ; Journal Article ; Portrait
    ZDB-ID 2167-2
    ISSN 1943-2631 ; 0016-6731
    ISSN (online) 1943-2631
    ISSN 0016-6731
    DOI 10.1534/genetics.104.017831
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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    Verfügbar in ZB MED Köln/Königswinter

    Zs.B 767: Hefte anzeigen Standort:
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  2. Buch: Signal transduction

    Cantley, Lewis C / Hunter, Tony / Sever, Richard / Thorner, Jeremy W

    principles, pathways, and processes

    2014  

    Abstract: This textbook provides a comprehensive view of signal transduction, covering both the fundamental mechanisms involved and their roles in key biological processes. It first lays out the basic principles of signal transduction, explaining how different ... ...

    Verfasserangabe edited by Lewis C. Cantley, Harvard Medical School, Tony Hunter, The Salk Institute for Biological Studies, Richard Sever, Cold Spring Harbor Laboratory, Jeremy Thorner, University of California at Berkeley
    Abstract "This textbook provides a comprehensive view of signal transduction, covering both the fundamental mechanisms involved and their roles in key biological processes. It first lays out the basic principles of signal transduction, explaining how different receptors receive information and transmit it via signaling proteins, ions, and second messengers. It then surveys the major signaling pathways that operate in cells, before examining in detail how these function in processes such as cell growth and division, cell movement, metabolism, development, reproduction, the nervous system, and immune function"--
    Mesh-Begriff(e) Signal Transduction/physiology
    Sprache Englisch
    Erscheinungsverlauf 2014-2014
    Umfang xii, 452 pages :, illustrations, portrait.
    Dokumenttyp Buch
    ISBN 9780879699017 ; 0879699019
    Datenquelle Katalog der US National Library of Medicine (NLM)

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  3. Artikel: The kindest cuts of all: crystal structures of Kex2 and furin reveal secrets of precursor processing.

    Rockwell, Nathan C / Thorner, Jeremy W

    Trends in biochemical sciences

    2004  Band 29, Heft 2, Seite(n) 80–87

    Abstract: Pro-hormone or pro-protein convertases are a conserved family of eukaryotic serine proteases found in the secretory pathway. These endoproteases mature precursors for peptides and proteins that perform a wide range of physiologically important and ... ...

    Abstract Pro-hormone or pro-protein convertases are a conserved family of eukaryotic serine proteases found in the secretory pathway. These endoproteases mature precursors for peptides and proteins that perform a wide range of physiologically important and clinically relevant functions. The first member of this family to be identified was Kex2 in the yeast Saccharomyces cerevisiae. One mammalian member of this family - furin - is responsible for processing substrates that include insulin pro-receptor, human immunodeficiency virus gp160 glycoprotein, Ebola virus glycoprotein, and anthrax protective antigen. Recent determination of the crystal structures for the catalytic core domains of both Kex2 and furin - the first for any members of this family - provide remarkable insights and a new level of understanding of substrate specificity and catalysis by the pro-protein convertases.
    Mesh-Begriff(e) Animals ; Binding Sites ; Calcium/metabolism ; Catalysis ; Crystallography, X-Ray ; Endopeptidase K/chemistry ; Forecasting ; Furin/chemistry ; Furin/metabolism ; Humans ; Models, Molecular ; Proprotein Convertases/chemistry ; Proprotein Convertases/metabolism ; Protein Conformation ; Protein Precursors/metabolism ; Protein Processing, Post-Translational ; Protein Structure, Tertiary ; Saccharomyces cerevisiae ; Saccharomyces cerevisiae Proteins/chemistry ; Saccharomyces cerevisiae Proteins/metabolism ; Substrate Specificity ; Subtilisins/chemistry ; Terminology as Topic
    Chemische Substanzen Protein Precursors ; Saccharomyces cerevisiae Proteins ; Proprotein Convertases (EC 3.4.21.-) ; Subtilisins (EC 3.4.21.-) ; KEX2 protein, S cerevisiae (EC 3.4.21.61) ; Endopeptidase K (EC 3.4.21.64) ; Furin (EC 3.4.21.75) ; Calcium (SY7Q814VUP)
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2004-02
    Erscheinungsland England
    Dokumenttyp Comparative Study ; Journal Article ; Review
    ZDB-ID 194216-5
    ISSN 1362-4326 ; 0968-0004 ; 0376-5067
    ISSN (online) 1362-4326
    ISSN 0968-0004 ; 0376-5067
    DOI 10.1016/j.tibs.2003.12.006
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

    Volltext online

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    Verfügbar in ZB MED Köln/Königswinter

    Zs.A 1207: Hefte anzeigen Standort:
    Je nach Verfügbarkeit (siehe Angabe bei Bestand)
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    Jg. 1995 - 2021: Lesesall (1.OG)
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  4. Buch: Applications of chimeric genes and hybrid proteins

    Thorner, Jeremy W / Emr, Scott / Abelson, John

    (Methods in enzymology ; 326)

    2000  

    Titelvarianten Applications of chimeric genes & hybrid proteins ; Gene expression and protein purification ; Gene expression & protein purification
    Verfasserangabe edited by Jeremy Thorner, Scott D. Emr, John N. Abelson
    Serientitel Methods in enzymology ; 326
    Schlagwörter Gene fusion. ; Proteins/Analysis. ; Gene expression.
    Sprache Englisch
    Umfang 3 v. :, ill. ;, 24 cm.
    Verlag Academic Press
    Erscheinungsort San Diego, Calif
    Dokumenttyp Buch
    ISBN 0121822273 ; 0121822281 ; 9780121822279 ; 9780121822286
    Datenquelle NAL Katalog (AGRICOLA)

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  5. Buch: Applications of chimeric genes and hybrid proteins

    Thorner, Jeremy W / Emr, Scott / Abelson, John

    (Methods in enzymology ; v. 326-328)

    2000  

    Verfasserangabe edited by Jeremy Thorner, Scott D. Emr, John N. Abelson
    Serientitel Methods in enzymology ; v. 326-328
    Mesh-Begriff(e) Recombinant Fusion Proteins/analysis ; Artificial Gene Fusion ; Gene Expression ; Recombinant Fusion Proteins/genetics
    Sprache Englisch
    Umfang 3 v. :, ill. ;, 24 cm.
    Verlag Academic Press
    Erscheinungsort San Diego, Calif
    Dokumenttyp Buch
    ISBN 9780121822279 ; 0121822273 ; 9780121822286 ; 0121822281 ; 9780121822293 ; 012182229X
    Datenquelle Katalog der US National Library of Medicine (NLM)

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  6. Artikel: Direct and novel regulation of cAMP-dependent protein kinase by Mck1p, a yeast glycogen synthase kinase-3.

    Rayner, Timothy F / Gray, Joseph V / Thorner, Jeremy W

    The Journal of biological chemistry

    2002  Band 277, Heft 19, Seite(n) 16814–16822

    Abstract: The MCK1 gene of Saccharomyces cerevisiae encodes a protein kinase homologous to metazoan glycogen synthase kinase-3. Previous studies implicated Mck1p in negative regulation of pyruvate kinase. In this study we find that purified Mck1p does not ... ...

    Abstract The MCK1 gene of Saccharomyces cerevisiae encodes a protein kinase homologous to metazoan glycogen synthase kinase-3. Previous studies implicated Mck1p in negative regulation of pyruvate kinase. In this study we find that purified Mck1p does not phosphorylate pyruvate kinase, suggesting that the link is indirect. We find that purified Tpk1p, a cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit, phosphorylates purified pyruvate kinase in vitro, and that loss of the cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, Bcy1p, increases pyruvate kinase activity in vivo. We find that purified Mck1p inhibits purified Tpk1p in vitro, in the presence or absence of Bcy1p. Mck1p must be catalytically active to inhibit Tpk1p, but Mck1p does not phosphorylate this target. We find that abolition of Mck1p autophosphorylation on tyrosine prevents the kinase from efficiently phosphorylating exogenous substrates, but does not block its ability to inhibit Tpk1p in vitro. We find that this mutant form of Mck1p appears to retain the ability to negatively regulate cAMP-dependent protein kinase in vivo. We propose that Mck1p, in addition to phosphorylating some target proteins, also acts by a separate, novel mechanism: autophosphorylated Mck1p binds to and directly inhibits, but does not phosphorylate, the catalytic subunits of cAMP-dependent protein kinase.
    Mesh-Begriff(e) Adenosine Triphosphate/metabolism ; Animals ; Blotting, Western ; Brain/metabolism ; Calcium-Calmodulin-Dependent Protein Kinases/metabolism ; Catalysis ; Catalytic Domain ; Cattle ; Cell Cycle Proteins/metabolism ; Cell Division ; Cyclic AMP/metabolism ; Cyclic AMP-Dependent Protein Kinases/metabolism ; Glycogen Synthase Kinase 3 ; Glycogen Synthase Kinases ; Kinetics ; Mutagenesis, Site-Directed ; Open Reading Frames ; Phosphorylation ; Plasmids/metabolism ; Protein Binding ; Protein Structure, Tertiary ; Protein-Tyrosine Kinases/metabolism ; Saccharomyces cerevisiae/metabolism ; Saccharomyces cerevisiae Proteins ; Schizosaccharomyces pombe Proteins ; Temperature ; Time Factors ; Tyrosine/metabolism
    Chemische Substanzen Cell Cycle Proteins ; Saccharomyces cerevisiae Proteins ; Schizosaccharomyces pombe Proteins ; Tyrosine (42HK56048U) ; Adenosine Triphosphate (8L70Q75FXE) ; Cyclic AMP (E0399OZS9N) ; Protein-Tyrosine Kinases (EC 2.7.10.1) ; Glycogen Synthase Kinases (EC 2.7.11.-) ; Cyclic AMP-Dependent Protein Kinases (EC 2.7.11.11) ; Calcium-Calmodulin-Dependent Protein Kinases (EC 2.7.11.17) ; Glycogen Synthase Kinase 3 (EC 2.7.11.26) ; MCK1 protein, S cerevisiae (EC 2.7.12.1) ; mcm2 protein, S pombe (EC 3.6.4.12)
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2002-03-04
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Journal Article ; Research Support, Non-U.S. Gov't ; Research Support, U.S. Gov't, P.H.S.
    ZDB-ID 2997-x
    ISSN 1083-351X ; 0021-9258
    ISSN (online) 1083-351X
    ISSN 0021-9258
    DOI 10.1074/jbc.M112349200
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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    Uc I Zs.108: Hefte anzeigen Standort:
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  7. Artikel: Orchestrating the cell cycle in yeast: sequential localization of key mitotic regulators at the spindle pole and the bud neck.

    Cid, Vı Ctor J / Jiménez, Javier / Molina, Marı A / Sánchez, Miguel / Nombela, César / Thorner, Jeremy W

    Microbiology (Reading, England)

    2001  Band 148, Heft Pt 9, Seite(n) 2647–2659

    Mesh-Begriff(e) CDC28 Protein Kinase, S cerevisiae/metabolism ; Cell Cycle Proteins ; Gene Expression Regulation, Fungal ; Mitosis/physiology ; Morphogenesis ; Protein Kinases/metabolism ; Protein-Serine-Threonine Kinases ; Saccharomyces cerevisiae/cytology ; Saccharomyces cerevisiae/genetics ; Saccharomyces cerevisiae/physiology ; Saccharomyces cerevisiae Proteins
    Chemische Substanzen Cell Cycle Proteins ; Saccharomyces cerevisiae Proteins ; Protein Kinases (EC 2.7.-) ; Protein-Serine-Threonine Kinases (EC 2.7.11.1) ; CDC5 protein, S cerevisiae (EC 2.7.11.21) ; CDC28 Protein Kinase, S cerevisiae (EC 2.7.11.22)
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2001-08-13
    Erscheinungsland England
    Dokumenttyp Journal Article ; Research Support, Non-U.S. Gov't ; Research Support, U.S. Gov't, P.H.S. ; Review
    ZDB-ID 1180712-x
    ISSN 1465-2080 ; 1350-0872
    ISSN (online) 1465-2080
    ISSN 1350-0872
    DOI 10.1099/00221287-148-9-2647
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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    Ud II Zs.140: Hefte anzeigen Standort:
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