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  1. Buch: Intracellular niches of microbes

    Schaible, Ulrich E. / Haas, Albert

    a pathogens guide through the host cell

    2009  

    Verfasserangabe ed. by Ulrich E. Schaible and Albert Haas
    Schlagwörter Pathogener Mikroorganismus ; Wirtszelle
    Schlagwörter Erreger ; Infektionserreger ; Krankheitserreger
    Sprache Englisch
    Umfang XXIII, 712 S. : Ill., Kt.
    Verlag Wiley-VCH
    Erscheinungsort Weinheim
    Erscheinungsland Deutschland
    Dokumenttyp Buch
    HBZ-ID HT016013481
    ISBN 978-3-527-32207-7 ; 3-527-32207-8
    Datenquelle Katalog ZB MED Medizin, Gesundheit

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    Verfügbar in ZB MED Köln/Königswinter

    SignaturLeihstatusStandort
    2009 A 3657 bestellbar zur Ausleihe Magazin

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  2. Artikel ; Online: Biochemically Reconstituted Fusion of Phagosomes with Endosomes and Lysosomes.

    Jeschke, Andreas / Haas, Albert

    Methods in molecular biology (Clifton, N.J.)

    2023  Band 2692, Seite(n) 247–259

    Abstract: Professional phagocytic cells, such as macrophages, ingest large particles into a specialized endocytic compartment, the phagosome, which eventually turns into a phagolysosome and degrades its contents. This phagosome "maturation" is governed by ... ...

    Abstract Professional phagocytic cells, such as macrophages, ingest large particles into a specialized endocytic compartment, the phagosome, which eventually turns into a phagolysosome and degrades its contents. This phagosome "maturation" is governed by successive fusion of the phagosome with early sorting endosomes, late endosomes, and lysosomes. Further changes occur by fission of vesicles from the maturing phagosome and by on-and-off cycling of cytosolic proteins. We present here a detailed protocol which allows to reconstitute in a cell-free system the fusion events between phagosomes and the different endocytic compartments. This reconstitution can be used to define the identity of, and interplay between, key players of the fusion events.
    Mesh-Begriff(e) Phagocytosis ; Phagosomes/metabolism ; Lysosomes/metabolism ; Endosomes/metabolism ; Macrophages/metabolism ; Membrane Fusion
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2023-06-26
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Journal Article ; Research Support, Non-U.S. Gov't
    ISSN 1940-6029
    ISSN (online) 1940-6029
    DOI 10.1007/978-1-0716-3338-0_17
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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  3. Artikel ; Online: The mechanistic basis of the membrane-permeabilizing activities of the virulence-associated protein A (VapA) from Rhodococcus equi.

    Nehls, Christian / Schröder, Marcel / Haubenthal, Thomas / Haas, Albert / Gutsmann, Thomas

    Molecular microbiology

    2024  Band 121, Heft 3, Seite(n) 578–592

    Abstract: Pathogenic Rhodococcus equi release the virulence-associated protein A (VapA) within macrophage phagosomes. VapA permeabilizes phagosome and lysosome membranes and reduces acidification of both compartments. Using biophysical techniques, we found that ... ...

    Abstract Pathogenic Rhodococcus equi release the virulence-associated protein A (VapA) within macrophage phagosomes. VapA permeabilizes phagosome and lysosome membranes and reduces acidification of both compartments. Using biophysical techniques, we found that VapA interacts with model membranes in four steps: (i) binding, change of mechanical properties, (ii) formation of specific membrane domains, (iii) permeabilization within the domains, and (iv) pH-specific transformation of domains. Biosensor data revealed that VapA binds to membranes in one step at pH 6.5 and in two steps at pH 4.5 and decreases membrane fluidity. The integration of VapA into lipid monolayers was only significant at lateral pressures <20 mN m
    Mesh-Begriff(e) Virulence ; Staphylococcal Protein A/metabolism ; Virulence Factors/metabolism ; Rhodococcus equi/metabolism ; Bacterial Proteins/metabolism ; Lipids
    Chemische Substanzen Staphylococcal Protein A ; Virulence Factors ; Bacterial Proteins ; Lipids
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2024-02-03
    Erscheinungsland England
    Dokumenttyp Journal Article ; Research Support, Non-U.S. Gov't
    ZDB-ID 619315-8
    ISSN 1365-2958 ; 0950-382X
    ISSN (online) 1365-2958
    ISSN 0950-382X
    DOI 10.1111/mmi.15233
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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    Zs.A 2502: Hefte anzeigen Standort:
    Je nach Verfügbarkeit (siehe Angabe bei Bestand)
    bis Jg. 1994: Bestellungen von Artikeln über das Online-Bestellformular
    Jg. 1995 - 2021: Lesesall (2.OG)
    ab Jg. 2022: Lesesaal (EG)

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  4. Buch ; Online: Das moderne Zeitungswesen in Deutschland

    Haas, Albert

    2017  

    Verfasserangabe von Dr. Albert Haas (Chefredakteur des "Berliner Börsen-Courier")
    Sprache Deutsch
    Erscheinungsverlauf 2017-1914
    Umfang 1 Online-Ressource (35 Seiten)
    Verlag ZBW
    Erscheinungsort Kiel ; Hamburg
    Dokumenttyp Buch ; Online
    Datenquelle ECONomics Information System

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  5. Buch ; Online: Die Negerfrage in den Vereinigten Staaten von Amerika

    Haas, Albert

    2017  

    Verfasserangabe von Dr. Albert Haas (Chefredakteur des Berliner Börsen-Courier)
    Sprache Deutsch
    Erscheinungsverlauf 2017-1912
    Umfang 1 Online-Ressource (32 Seiten)
    Verlag ZBW
    Erscheinungsort Kiel ; Hamburg
    Dokumenttyp Buch ; Online
    Datenquelle ECONomics Information System

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  6. Artikel ; Online: Differential Effects of

    Hansen, Philipp / Haubenthal, Thomas / Reiter, Caroline / Kniewel, Jana / Bosse-Plois, Karla / Niemann, Hartmut H / von Bargen, Kristine / Haas, Albert

    Microbiology spectrum

    2023  , Seite(n) e0341722

    Abstract: ... ...

    Abstract V
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2023-02-14
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Journal Article
    ZDB-ID 2807133-5
    ISSN 2165-0497 ; 2165-0497
    ISSN (online) 2165-0497
    ISSN 2165-0497
    DOI 10.1128/spectrum.03417-22
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  7. Buch ; Online ; Dissertation / Habilitation: Mechanisms of epileptogenesis in animal models of developmental brain lesions

    Robens, Barbara Karoline [Verfasser] / Becker, Albert [Akademischer Betreuer] / Haas, Albert [Gutachter]

    2021  

    Verfasserangabe Barbara Karoline Robens ; Gutachter: Albert Haas ; Betreuer: Albert Becker
    Schlagwörter Naturwissenschaften ; Science
    Thema/Rubrik (Code) sg500
    Sprache Englisch
    Verlag Universitäts- und Landesbibliothek Bonn
    Erscheinungsort Bonn
    Dokumenttyp Buch ; Online ; Dissertation / Habilitation
    Datenquelle Digitale Dissertationen im Internet

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  8. Artikel ; Online: Comparison of quantification methods for an endoscope lumen biofilm model.

    Haas, Bruno / James, Sarah / Parker, Albert E / Gagnon, Marie-Claude / Goulet, Noémie / Labrie, Philippe

    Biofilm

    2023  Band 6, Seite(n) 100163

    Abstract: Biofilm has been implicated in multi-drug resistant organism outbreaks following endoscopic procedures. Automated Endoscope Reprocessors (AER) are devices validated to clean and disinfect endoscopes per applicable standards. The ISO 15883 part 4 standard ...

    Abstract Biofilm has been implicated in multi-drug resistant organism outbreaks following endoscopic procedures. Automated Endoscope Reprocessors (AER) are devices validated to clean and disinfect endoscopes per applicable standards. The ISO 15883 part 4 standard guides performance testing validation of AERs, including cleaning performance using a biofilm test soil. The standard recommends assessment of biofilm reduction using protein or carbohydrate quantification methods. The aim of this study was to assess the suitability of various quantification methods using the ISO biofilm model. The ISO 15883 part 5 biofilm test soil method was used to grow biofilm within lumens representative of endoscopes channels. The biofilm was then quantified using five methods: Crystal Violet (CV), Colony Forming Units (CFU), Total Organic Carbon (TOC), protein assay with Orthophtalaldehyde (OPA), and protein assay by micro bicinchoninic acid (μBCA). The five methods were statistically analyzed for their ability to assess biofilm reduction on samples accurately and precisely. In addition, the quantification methods were compared to demonstrate statistical equivalency, and thus their suitability for assessing biofilm cleaning performance testing of AERs.
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2023-10-20
    Erscheinungsland Netherlands
    Dokumenttyp Journal Article
    ISSN 2590-2075
    ISSN (online) 2590-2075
    DOI 10.1016/j.bioflm.2023.100163
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  9. Artikel ; Online: Not All Arms of IgM Are Equal: Following Hinge-Directed Cleavage by Online Native SEC-Orbitrap-Based CDMS.

    Yin, Victor / Deslignière, Evolène / Mokiem, Nadia / Gazi, Inge / Lood, Rolf / de Haas, Carla J C / Rooijakkers, Suzan H M / Heck, Albert J R

    Journal of the American Society for Mass Spectrometry

    2024  

    Abstract: Immunoglobulins M (IgM) are key natural antibodies produced initially in humoral immune response. Due to their large molecular weights and extensive glycosylation loads, IgMs represent a challenging target for conventional mass analysis. Charge detection ...

    Abstract Immunoglobulins M (IgM) are key natural antibodies produced initially in humoral immune response. Due to their large molecular weights and extensive glycosylation loads, IgMs represent a challenging target for conventional mass analysis. Charge detection mass spectrometry (CDMS) may provide a unique approach to tackle heterogeneous IgM assemblies, although this technique can be quite laborious and technically challenging. Here, we describe the use of online size exclusion chromatography (SEC) to automate buffer exchange and sample introduction, and demonstrate its adaptability with Orbitrap-based CDMS. We discuss optimal experimental parameters for online SEC-CDMS experiments, including ion activation, choice of column, and resolution. Using this approach, CDMS histograms containing hundreds of individual ion signals can be obtained in as little as 5 min from single injections of <1 μg of sample. To demonstrate the unique utility of online SEC-CDMS, we performed real-time kinetic monitoring of pentameric IgM digestion by the protease IgMBRAZOR, which cleaves specifically in the hinge region of IgM. Several digestion intermediates corresponding to processive losses of F(ab')
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2024-05-20
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Journal Article
    ZDB-ID 1073671-2
    ISSN 1879-1123 ; 1044-0305
    ISSN (online) 1879-1123
    ISSN 1044-0305
    DOI 10.1021/jasms.4c00094
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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    Zs.A 4618: Hefte anzeigen Standort:
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    Jg. 1995 - 2021: Lesesall (2.OG)
    ab Jg. 2022: Lesesaal (EG)
    Zs.MO 241: Hefte anzeigen

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  10. Artikel ; Online: The N-terminal domain is required for cell surface localisation of VapA, a member of the Vap family of Rhodococcus equi virulence proteins.

    Miranda-CasoLuengo, Raúl / Yerlikaya, Zeynep / Luo, Haixia / Cheng, Cheng / Blanco, Alfonso / Haas, Albert / Meijer, Wim G

    PloS one

    2024  Band 19, Heft 2, Seite(n) e0298900

    Abstract: Rhodococcus equi pneumonia is an important cause of mortality in foals worldwide. Virulent equine isolates harbour an 80-85kb virulence plasmid encoding six virulence-associated proteins (Vaps). VapA, the main virulence factor of this intracellular ... ...

    Abstract Rhodococcus equi pneumonia is an important cause of mortality in foals worldwide. Virulent equine isolates harbour an 80-85kb virulence plasmid encoding six virulence-associated proteins (Vaps). VapA, the main virulence factor of this intracellular pathogen, is known to be a cell surface protein that creates an intracellular niche for R. equi growth. In contrast, VapC, VapD and VapE are secreted into the intracellular milieu. Although these Vaps share very high degree of sequence identity in the C-terminal domain, the N-terminal domain (N-domain) of VapA is distinct. It has been proposed that this domain plays a role in VapA surface localization but no direct experimental data provides support to such hypothesis. In this work, we employed R. equi 103S harbouring an unmarked deletion of vapA (R. equi ΔvapA) as the genetic background to express C-terminal Strep-tagged Vap-derivatives integrated in the chromosome. The surface localization of these proteins was assessed by flow cytometry using the THE2122;-NWSHPQFEK Tag FITC-antibody. We show that VapA is the only cell surface Vap encoded in the virulence plasmid. We present compelling evidence for the role of the N-terminal domain of VapA on cell surface localization using fusion proteins in which the N-domain of VapD was exchanged with the N-terminus of VapA. Lastly, using an N-terminally Strep-tagged VapA, we found that the N-terminus of VapA is exposed to the extracellular environment. Given the lack of a lipobox in VapA and the exposure of the N-terminal Strep-tag, it is possible that VapA localization on the cell surface is mediated by interactions between the N-domain and components of the cell surface. We discuss the implications of this work on the light of the recent discovery that soluble recombinant VapA added to the extracellular medium functionally complement the loss of VapA.
    Mesh-Begriff(e) Animals ; Horses ; Virulence/genetics ; Rhodococcus equi/genetics ; Cell Membrane ; Membrane Proteins ; Corynebacterium Infections
    Chemische Substanzen Membrane Proteins
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2024-02-29
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Journal Article
    ZDB-ID 2267670-3
    ISSN 1932-6203 ; 1932-6203
    ISSN (online) 1932-6203
    ISSN 1932-6203
    DOI 10.1371/journal.pone.0298900
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