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  1. Artikel ; Online: The kinase ZYG-1 phosphorylates the cartwheel protein SAS-5 to drive centriole assembly in C. elegans.

    Sankaralingam, Prabhu / Wang, Shaohe / Liu, Yan / Oegema, Karen F / O'Connell, Kevin F

    EMBO reports

    2024  

    Abstract: Centrioles organize centrosomes, the cell's primary microtubule-organizing centers (MTOCs). Centrioles double in number each cell cycle, and mis-regulation of this process is linked to diseases such as cancer and microcephaly. In C. elegans, centriole ... ...

    Abstract Centrioles organize centrosomes, the cell's primary microtubule-organizing centers (MTOCs). Centrioles double in number each cell cycle, and mis-regulation of this process is linked to diseases such as cancer and microcephaly. In C. elegans, centriole assembly is controlled by the Plk4 related-kinase ZYG-1, which recruits the SAS-5-SAS-6 complex. While the kinase activity of ZYG-1 is required for centriole assembly, how it functions has not been established. Here we report that ZYG-1 physically interacts with and phosphorylates SAS-5 on 17 conserved serine and threonine residues in vitro. Mutational scanning reveals that serine 10 and serines 331/338/340 are indispensable for proper centriole assembly. Embryos expressing SAS-5
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2024-05-14
    Erscheinungsland England
    Dokumenttyp Journal Article
    ZDB-ID 2020896-0
    ISSN 1469-3178 ; 1469-221X
    ISSN (online) 1469-3178
    ISSN 1469-221X
    DOI 10.1038/s44319-024-00157-y
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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  2. Artikel ; Online: A missense mutation in the

    Bai, Xiaofei / Green, Rebecca / Cai, Tao / Oegema, Karen / Golden, Andy

    microPublication biology

    2023  Band 2023

    Abstract: Goldenhar Syndrome is a rare congenital disorder characterized by hemifacial microsomia. Although select mutations have been mapped for this disorder, the genetic etiologies in the majority of cases remain unknown. A recent clinical report of a Goldenhar ...

    Abstract Goldenhar Syndrome is a rare congenital disorder characterized by hemifacial microsomia. Although select mutations have been mapped for this disorder, the genetic etiologies in the majority of cases remain unknown. A recent clinical report of a Goldenhar Syndrome patient identified a homozygous missense mutation in
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2023-07-11
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Journal Article
    ISSN 2578-9430
    ISSN (online) 2578-9430
    DOI 10.17912/micropub.biology.000872
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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  3. Artikel ; Online: Control of cell proliferation by memories of mitosis.

    Meitinger, Franz / Belal, Hazrat / Davis, Robert L / Martinez, Mallory B / Shiau, Andrew K / Oegema, Karen / Desai, Arshad

    Science (New York, N.Y.)

    2024  Band 383, Heft 6690, Seite(n) 1441–1448

    Abstract: Mitotic duration is tightly constrained, and extended mitosis is characteristic of problematic cells prone to chromosome missegregation and genomic instability. We show here that mitotic extension leads to the formation of p53-binding protein 1 (53BP1)- ... ...

    Abstract Mitotic duration is tightly constrained, and extended mitosis is characteristic of problematic cells prone to chromosome missegregation and genomic instability. We show here that mitotic extension leads to the formation of p53-binding protein 1 (53BP1)-ubiquitin-specific protease 28 (USP28)-p53 protein complexes that are transmitted to, and stably retained by, daughter cells. Complexes assembled through a Polo-like kinase 1-dependent mechanism during extended mitosis and elicited a p53 response in G
    Mesh-Begriff(e) Humans ; Cell Proliferation/genetics ; Genomic Instability ; Mitosis/drug effects ; Mitosis/genetics ; Neoplasms/genetics ; Neoplasms/pathology ; Tumor Suppressor Protein p53/genetics ; Tumor Suppressor Protein p53/metabolism ; Ubiquitin Thiolesterase/genetics ; Ubiquitin Thiolesterase/metabolism ; Tumor Suppressor p53-Binding Protein 1/genetics ; Tumor Suppressor p53-Binding Protein 1/metabolism ; Cell Line, Tumor ; Polo-Like Kinase 1/metabolism ; Antimitotic Agents/pharmacology ; Drug Resistance, Neoplasm
    Chemische Substanzen Tumor Suppressor Protein p53 ; Ubiquitin Thiolesterase (EC 3.4.19.12) ; USP28 protein, human ; TP53BP1 protein, human ; Tumor Suppressor p53-Binding Protein 1 ; TP53 protein, human ; PLK1 protein, human ; Polo-Like Kinase 1 ; Antimitotic Agents
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2024-03-28
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Journal Article
    ZDB-ID 128410-1
    ISSN 1095-9203 ; 0036-8075
    ISSN (online) 1095-9203
    ISSN 0036-8075
    DOI 10.1126/science.add9528
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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  4. Artikel ; Online: MEL-28/ELYS and CENP-C coordinately control outer kinetochore assembly and meiotic chromosome-microtubule interactions.

    Hattersley, Neil / Schlientz, Aleesa J / Prevo, Bram / Oegema, Karen / Desai, Arshad

    Current biology : CB

    2022  Band 32, Heft 11, Seite(n) 2563–2571.e4

    Abstract: During mitosis and meiosis in the majority of eukaryotes, centromeric chromatin comprised of CENP-A nucleosomes and their reader CENP-C recruits components of the outer kinetochore to build an interface with spindle microtubules. ...

    Abstract During mitosis and meiosis in the majority of eukaryotes, centromeric chromatin comprised of CENP-A nucleosomes and their reader CENP-C recruits components of the outer kinetochore to build an interface with spindle microtubules.
    Mesh-Begriff(e) Animals ; Caenorhabditis elegans/physiology ; Caenorhabditis elegans Proteins/genetics ; Caenorhabditis elegans Proteins/metabolism ; Chromatin/metabolism ; Chromosomal Proteins, Non-Histone ; Chromosome Segregation ; DNA-Binding Proteins/metabolism ; Kinetochores/metabolism ; Microtubule-Associated Proteins/metabolism ; Microtubules/metabolism ; Mitosis ; Nuclear Pore Complex Proteins/metabolism ; Spindle Apparatus/metabolism
    Chemische Substanzen Caenorhabditis elegans Proteins ; Chromatin ; Chromosomal Proteins, Non-Histone ; DNA-Binding Proteins ; KNL-1 protein, C elegans ; Microtubule-Associated Proteins ; NDC-80 protein, C elegans ; Nuclear Pore Complex Proteins ; centromere protein C ; mel-28 protein, C elegans
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2022-05-23
    Erscheinungsland England
    Dokumenttyp Journal Article ; Research Support, Non-U.S. Gov't ; Research Support, N.I.H., Extramural
    ZDB-ID 1071731-6
    ISSN 1879-0445 ; 0960-9822
    ISSN (online) 1879-0445
    ISSN 0960-9822
    DOI 10.1016/j.cub.2022.04.046
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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  5. Artikel: Phospho-KNL-1 recognition by a TPR domain targets the BUB-1-BUB-3 complex to

    Houston, Jack / Vissotsky, Clémence / Deep, Amar / Hakozaki, Hiro / Crews, Enice / Oegema, Karen / Corbett, Kevin D / Lara-Gonzalez, Pablo / Kim, Taekyung / Desai, Arshad

    bioRxiv : the preprint server for biology

    2024  

    Abstract: During mitosis, the Bub1-Bub3 complex concentrates at kinetochores, the microtubule-coupling interfaces on chromosomes, where it contributes to spindle checkpoint activation, kinetochore-spindle microtubule interactions, and protection of centromeric ... ...

    Abstract During mitosis, the Bub1-Bub3 complex concentrates at kinetochores, the microtubule-coupling interfaces on chromosomes, where it contributes to spindle checkpoint activation, kinetochore-spindle microtubule interactions, and protection of centromeric cohesion. Bub1 has a conserved N-terminal tetratricopeptide (TPR) domain followed by a binding motif for its conserved interactor Bub3. The current model for Bub1-Bub3 localization to kinetochores is that Bub3, along with its bound motif from Bub1, recognizes phosphorylated "MELT" motifs in the kinetochore scaffold protein Knl1. Motivated by the greater phenotypic severity of BUB-1 versus BUB-3 loss in
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2024-02-11
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Preprint
    DOI 10.1101/2024.02.09.579536
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  6. Artikel ; Online: Automated profiling of gene function during embryonic development.

    Green, Rebecca A / Khaliullin, Renat N / Zhao, Zhiling / Ochoa, Stacy D / Hendel, Jeffrey M / Chow, Tiffany-Lynn / Moon, HongKee / Biggs, Ronald J / Desai, Arshad / Oegema, Karen

    Cell

    2024  

    Abstract: Systematic functional profiling of the gene set that directs embryonic development is an important challenge. To tackle this challenge, we used 4D imaging of C. elegans embryogenesis to capture the effects of 500 gene knockdowns and developed an ... ...

    Abstract Systematic functional profiling of the gene set that directs embryonic development is an important challenge. To tackle this challenge, we used 4D imaging of C. elegans embryogenesis to capture the effects of 500 gene knockdowns and developed an automated approach to compare developmental phenotypes. The automated approach quantifies features-including germ layer cell numbers, tissue position, and tissue shape-to generate temporal curves whose parameterization yields numerical phenotypic signatures. In conjunction with a new similarity metric that operates across phenotypic space, these signatures enabled the generation of ranked lists of genes predicted to have similar functions, accessible in the PhenoBank web portal, for ∼25% of essential development genes. The approach identified new gene and pathway relationships in cell fate specification and morphogenesis and highlighted the utilization of specialized energy generation pathways during embryogenesis. Collectively, the effort establishes the foundation for comprehensive analysis of the gene set that builds a multicellular organism.
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2024-05-08
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Journal Article
    ZDB-ID 187009-9
    ISSN 1097-4172 ; 0092-8674
    ISSN (online) 1097-4172
    ISSN 0092-8674
    DOI 10.1016/j.cell.2024.04.012
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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  7. Artikel ; Online: Phospho-KNL-1 recognition by a TPR domain targets the BUB-1-BUB-3 complex to C. elegans kinetochores.

    Houston, Jack / Vissotsky, Clémence / Deep, Amar / Hakozaki, Hiroyuki / Crews, Enice / Oegema, Karen / Corbett, Kevin D / Lara-Gonzalez, Pablo / Kim, Taekyung / Desai, Arshad

    The Journal of cell biology

    2024  Band 223, Heft 7

    Abstract: During mitosis, the Bub1-Bub3 complex concentrates at kinetochores, the microtubule-coupling interfaces on chromosomes, where it contributes to spindle checkpoint activation, kinetochore-spindle microtubule interactions, and protection of centromeric ... ...

    Abstract During mitosis, the Bub1-Bub3 complex concentrates at kinetochores, the microtubule-coupling interfaces on chromosomes, where it contributes to spindle checkpoint activation, kinetochore-spindle microtubule interactions, and protection of centromeric cohesion. Bub1 has a conserved N-terminal tetratricopeptide repeat (TPR) domain followed by a binding motif for its conserved interactor Bub3. The current model for Bub1-Bub3 localization to kinetochores is that Bub3, along with its bound motif from Bub1, recognizes phosphorylated "MELT" motifs in the kinetochore scaffold protein Knl1. Motivated by the greater phenotypic severity of BUB-1 versus BUB-3 loss in C. elegans, we show that the BUB-1 TPR domain directly recognizes a distinct class of phosphorylated motifs in KNL-1 and that this interaction is essential for BUB-1-BUB-3 localization and function. BUB-3 recognition of phospho-MELT motifs additively contributes to drive super-stoichiometric accumulation of BUB-1-BUB-3 on its KNL-1 scaffold during mitotic entry. Bub1's TPR domain interacts with Knl1 in other species, suggesting that collaboration of TPR-dependent and Bub3-dependent interfaces in Bub1-Bub3 localization and functions may be conserved.
    Mesh-Begriff(e) Animals ; Caenorhabditis elegans/genetics ; Caenorhabditis elegans/metabolism ; Caenorhabditis elegans Proteins/genetics ; Caenorhabditis elegans Proteins/metabolism ; Cell Cycle Checkpoints ; Cell Cycle Proteins/genetics ; Cell Cycle Proteins/metabolism ; Kinetochores/metabolism ; Microtubule-Associated Proteins/metabolism ; Spindle Apparatus/metabolism ; Tetratricopeptide Repeat ; Protein Serine-Threonine Kinases/metabolism
    Chemische Substanzen Caenorhabditis elegans Proteins ; Cell Cycle Proteins ; KNL-1 protein, C elegans ; Microtubule-Associated Proteins ; bub-1 protein, C elegans (EC 2.7.11.1) ; Protein Serine-Threonine Kinases (EC 2.7.11.1) ; BUB-3 protein, C elegans
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2024-04-05
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Journal Article
    ZDB-ID 218154-x
    ISSN 1540-8140 ; 0021-9525
    ISSN (online) 1540-8140
    ISSN 0021-9525
    DOI 10.1083/jcb.202402036
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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    ab Jg. 2022: Lesesaal (EG)

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  8. Buch: Centrosome & centriole

    Basto, Renata / Oegema, Karen

    (Methods in cell biology ; 129)

    2015  

    Titelvarianten Centrosome and centriole
    Verfasserangabe ed. by Renata Basto; Karen Oegema
    Serientitel Methods in cell biology ; 129
    Sprache Englisch
    Umfang XIX, 414, [20] S., Ill., graph. Darst., 24 cm
    Ausgabenhinweis 1. ed.
    Verlag AP, Academic Press/Elsevier
    Erscheinungsort Amsterdam u.a.
    Dokumenttyp Buch
    Anmerkung Editors: Renata Basto (Cell Biology Department, CNRS, Institut Curie, France); Karen Oegema (Affiliation Ludwig Institute for Cancer Research, University of California - San Diego, USA) ; Includes bibliographical references and index
    ISBN 9780128024492 ; 9780128026380 ; 0128024496 ; 0128026383
    Datenquelle Katalog der Technische Informationsbibliothek Hannover

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  9. Artikel ; Online: TRIM37 prevents formation of condensate-organized ectopic spindle poles to ensure mitotic fidelity.

    Meitinger, Franz / Kong, Dong / Ohta, Midori / Desai, Arshad / Oegema, Karen / Loncarek, Jadranka

    The Journal of cell biology

    2021  Band 220, Heft 7

    Abstract: Centrosomes are composed of a centriolar core surrounded by pericentriolar material that nucleates microtubules. The ubiquitin ligase TRIM37 localizes to centrosomes, but its centrosomal roles are not yet defined. We show that TRIM37 does not control ... ...

    Abstract Centrosomes are composed of a centriolar core surrounded by pericentriolar material that nucleates microtubules. The ubiquitin ligase TRIM37 localizes to centrosomes, but its centrosomal roles are not yet defined. We show that TRIM37 does not control centriole duplication, structure, or the ability of centrioles to form cilia but instead prevents assembly of an ectopic centrobin-scaffolded structured condensate that forms by budding off of centrosomes. In ∼25% of TRIM37-deficient cells, the condensate organizes an ectopic spindle pole, recruiting other centrosomal proteins and acquiring microtubule nucleation capacity during mitotic entry. Ectopic spindle pole-associated transient multipolarity and multipolar segregation in TRIM37-deficient cells are suppressed by removing centrobin, which interacts with and is ubiquitinated by TRIM37. Thus, TRIM37 ensures accurate chromosome segregation by preventing the formation of centrobin-scaffolded condensates that organize ectopic spindle poles. Mutations in TRIM37 cause the disorder mulibrey nanism, and patient-derived cells harbor centrobin condensate-organized ectopic poles, leading us to propose that chromosome missegregation is a pathological mechanism in this disorder.
    Mesh-Begriff(e) Cell Cycle Proteins ; Centrioles/genetics ; Centrosome/chemistry ; Chromosome Segregation/genetics ; Humans ; Microtubules/genetics ; Mitosis/genetics ; Mutation/genetics ; Spindle Apparatus/genetics ; Spindle Poles/genetics ; Tripartite Motif Proteins/genetics ; Ubiquitin/genetics ; Ubiquitin-Protein Ligases/genetics
    Chemische Substanzen Cell Cycle Proteins ; Tripartite Motif Proteins ; Ubiquitin ; TRIM37 protein, human (EC 2.3.2.27) ; Ubiquitin-Protein Ligases (EC 2.3.2.27)
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2021-05-13
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Journal Article ; Research Support, N.I.H., Extramural ; Research Support, N.I.H., Intramural ; Research Support, Non-U.S. Gov't
    ZDB-ID 218154-x
    ISSN 1540-8140 ; 0021-9525
    ISSN (online) 1540-8140
    ISSN 0021-9525
    DOI 10.1083/jcb.202010180
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  10. Artikel: Methods in Cell Biology. Centrosome & Centriole. Preface.

    Basto, Renata / Oegema, Karen

    Methods in cell biology

    2015  Band 129, Seite(n) xvii–xix

    Mesh-Begriff(e) Animals ; Cell Biology ; Centrioles/physiology ; Centrioles/ultrastructure ; Cytological Techniques ; Humans
    Sprache Englisch
    Erscheinungsdatum 2015-08-06
    Erscheinungsland United States
    Dokumenttyp Introductory Journal Article
    ISSN 0091-679X
    ISSN 0091-679X
    DOI 10.1016/s0091-679x(15)00172-7
    Datenquelle MEDical Literature Analysis and Retrieval System OnLINE

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